Humanin Peptide für die Laborforschung kaufen

Humanin ist ein aus 24 Aminosäuren bestehendes Peptid mit Ursprung in der mitochondrialen Genetik und hat sich zu einem wichtigen Forschungsmolekül für die Untersuchung zellulärer Reaktionen auf metabolischen und mitochondrialen Stress entwickelt.

Humanin ist ein mitochondriales Peptid (Mitochondrial-Derived Peptide, MDP), das mit einem kleinen offenen Leserahmen innerhalb der mitochondrialen 16S-rRNA-Region in Verbindung steht. Dieser ungewöhnliche Ursprung unterscheidet Humanin von konventionellen Signalpeptiden, die durch nukleäre Gene codiert werden, und ordnet die Verbindung einem wachsenden Forschungsgebiet zu, das Mitochondrien als aktive Quellen von Signalmolekülen untersucht.

Das Peptid besteht aus 24 Aminosäuren mit der Sequenz:

Met-Ala-Pro-Arg-Gly-Phe-Ser-Cys-Leu-Leu-Leu-Leu-Thr-Ser-Glu-Ile-Asp-Leu-Pro-Val-Lys-Arg-Arg-Ala

MAPRGFSCLLLLTSEIDLPVKRRA

Humanin wurde experimentell im Zusammenhang mit zellulären Stressreaktionen, mitochondrialer Signalübertragung, apoptoseassoziierten Signalwegen und zytoprotektiver Signalübertragung untersucht.

Humanin von American Peptides wird als lyophilisiertes Forschungspeptid mit einem Reinheitsstandard von 99 %+, unabhängigen Tests durch Dritte, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung und chargenspezifischer analytischer Dokumentation angeboten.

Humanin für kontrollierte Laborforschung entdecken.

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Humanin: Ein Peptid verborgen in der mitochondrialen Genetik

Mitochondrien sind vor allem für ihre zentrale Rolle im zellulären Energiestoffwechsel bekannt. Die Humanin-Forschung hat dieses Bild erweitert, indem sie zu Erkenntnissen beigetragen hat, dass mitochondriales genetisches Material auch biologisch aktive Signalpeptide hervorbringen kann.

Humanin wurde ursprünglich im Rahmen von Forschungsarbeiten identifiziert, die Moleküle untersuchten, welche das Überleben neuronaler Zellen unter experimentell induziertem zellulärem Stress beeinflussen können.

Das Peptid ist mit einem offenen Leserahmen innerhalb der mitochondrialen 16S-rRNA-Region assoziiert und gehört damit zu den bekanntesten Vertretern des Forschungsgebiets der mitochondrialen Peptide.

Dieser Ursprung hat Humanin für eine umfassendere wissenschaftliche Fragestellung relevant gemacht:

Können Mitochondrien zellulären Stress über peptidbasierte Signalübertragung kommunizieren?

Humanin bietet Forschern ein molekulares System zur Untersuchung dieser Frage.

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Molekulare Identität: 24 Aminosäuren, 2.687,2 g/mol

Humanin besitzt eine präzise definierte Ausgangsstruktur.

Spezifikation	Humanin Forschungspeptid
Verbindungsname	Humanin
Verbindungsklasse	Mitochondriales Peptid
CAS-Nummer	330936-69-1
Molekülformel	C119H204N34O32S2
Molekulargewicht	Ca. 2687,2 g/mol
Anzahl der Aminosäuren	24
Dreibuchstaben-Sequenz	Met-Ala-Pro-Arg-Gly-Phe-Ser-Cys-Leu-Leu-Leu-Leu-Thr-Ser-Glu-Ile-Asp-Leu-Pro-Val-Lys-Arg-Arg-Ala
Einbuchstaben-Sequenz	MAPRGFSCLLLLTSEIDLPVKRRA
Physikalische Form	Lyophilisiertes Pulver
Reinheitsstandard	99 %+
Reinheitsanalyse	HPLC
Identitätsprüfung	LC-MS
Tests	Unabhängige analytische Tests durch Dritte
Löslichkeit	Wasserlösliches Peptid; für experimentelle Lösungsmittelanforderungen die entsprechende Produktdokumentation konsultieren
Lagerung	Lyophilisiertes Material bei ca. −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt lagern
Dokumentation	Chargenspezifisches Analysezertifikat (COA)
Verwendungszweck	Ausschließlich für Laborforschung und wissenschaftliche Untersuchungen

Diese Spezifikationen entsprechen dem Humanin-Ausgangspeptid aus 24 Aminosäuren. Beim Vergleich molekularer Spezifikationen oder veröffentlichter experimenteller Ergebnisse sollten Forscher zwischen der Ausgangssequenz, modifizierten Humanin-Analoga und Salzformen unterscheiden.

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Die Humanin-Sequenz ist entscheidend

Die Humanin-Sequenz ist nicht lediglich ein Identifikationsmerkmal.

MAPRGFSCLLLLTSEIDLPVKRRA

Experimentelle Struktur-Funktions-Studien haben untersucht, wie bestimmte Aminosäurereste die beobachtete Aktivität des Peptids beeinflussen.

Darüber hinaus existieren mehrere experimentell untersuchte Humanin-Analoga, bei denen einzelne Aminosäurereste oder Teile der Sequenz verändert wurden. Diese Analoga können Eigenschaften aufweisen, die sich deutlich vom ursprünglichen Peptid unterscheiden.

Ein bekanntes Beispiel ist HNG, bei dem der Serinrest an Position 14 von Humanin durch Glycin ersetzt wurde.

Daraus folgt:

Humanin ≠ HNG ≠ andere Humanin-Derivate

Forscher sollten beim Vergleich experimenteller Literatur überprüfen, welche Sequenz tatsächlich untersucht wurde, bevor Ergebnisse auf das unveränderte Humanin-Ausgangspeptid übertragen werden.

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Warum Humanin in Modellen für zellulären Stress untersucht wird

Humanin wurde im Rahmen von Forschungsarbeiten zum Zellüberleben unter experimentell induziertem Stress entdeckt.

Diese Entstehungsgeschichte prägt das Forschungsprofil der Verbindung bis heute.

Experimentelle Studien haben Humanin in Modellen untersucht, die unter anderem folgende Bereiche betreffen:

• mitochondriale Dysfunktion;
• oxidativen Stress;
• neuronalen Zellstress;
• apoptoseassoziierte Signalübertragung;
• metabolischen Stress;
• proteinassoziierte zelluläre Toxizität;
• altersbedingte zelluläre Veränderungen.

Dies hat dazu geführt, dass Humanin in der wissenschaftlichen Literatur häufig als zytoprotektives Peptid bezeichnet wird.

Diese Beschreibung erfordert jedoch Kontext.

„Zytoprotektiv“ bezieht sich auf experimentell beobachtete Effekte in bestimmten Zell- und Tiermodellen. Der Begriff sollte nicht als Nachweis dafür interpretiert werden, dass Humanin Zellen generell schützt oder eine therapeutische Wirkung beim Menschen besitzt.

Das jeweilige experimentelle Modell bleibt entscheidend.

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Zwei Wege der Humanin-Signalübertragung

Die Humanin-Forschung ist besonders interessant, weil die vorgeschlagene Aktivität nicht auf eine einzige molekulare Interaktion beschränkt ist.

Stattdessen beschreibt die Literatur sowohl intrazelluläre Wechselwirkungen als auch Signalmechanismen an der Zelloberfläche.

Intrazelluläre Proteininteraktionen

Humanin wurde hinsichtlich seiner Wechselwirkungen mit Proteinen untersucht, die an der Regulation des programmierten Zelltods beteiligt sind.

Die Forschung hat sich insbesondere mit Mitgliedern der BCL-2-Proteinfamilie beschäftigt, darunter Proteine wie Bax, Bak und tBid.

Diese Studien bieten einen molekularen Rahmen zur Untersuchung der Frage, wie Humanin stressassoziierte zelluläre Reaktionen beeinflussen könnte.

Extrazelluläre Rezeptor-Signalübertragung

Ein weiterer Forschungsbereich hat die Humanin-vermittelte Signalübertragung über membranassoziierte Rezeptorsysteme untersucht.

Humanin-Signalübertragung wurde experimentell mit Signalwegen in Verbindung gebracht, die JAK/STAT, einschließlich STAT3-assoziierter Signalübertragung, umfassen.

Daraus ergibt sich ein interessantes mechanistisches Forschungsmodell:

Humanin → extrazelluläre rezeptorassoziierte Signalübertragung

und

Humanin → intrazelluläre Proteininteraktionen

Beide Mechanismen wurden als mögliche Faktoren für Humanin-assoziierte zelluläre Reaktionen untersucht.

Kein einzelner Signalweg sollte automatisch als Erklärung für sämtliche experimentellen Humanin-Effekte betrachtet werden.

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Humanin und die Kommunikation mitochondrialen Stresses

Mitochondrien reagieren kontinuierlich auf Veränderungen der zellulären Bedingungen.

Energiebedarf, oxidativer Zustand, Nährstoffverfügbarkeit und Zellschäden können die mitochondriale Funktion beeinflussen.

Mitochondriale Peptide haben daher als mögliche Komponenten der Kommunikation zwischen dem Zustand der Mitochondrien und umfassenderen zellulären Signalsystemen wissenschaftliches Interesse geweckt.

Humanin bietet innerhalb dieses Forschungsgebiets ein besonders etabliertes experimentelles System.

Anstatt das Molekül lediglich als „mitochondriales Peptid“ zu betrachten, kann es in einen umfassenderen experimentellen Rahmen eingeordnet werden:

Mitochondriale genetische Region

↓

Humanin-Peptid

↓

Zelluläre Signalinteraktionen

↓

Experimentell gemessene Stressreaktionen

Dieser Rahmen ermöglicht Forschern die Untersuchung mitochondrialer Kommunikation, ohne ein bestimmtes biologisches Ergebnis vorauszusetzen.

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Humanin ist nicht dasselbe wie ein Humanin-Analogon

Diese Unterscheidung ist bei der Auswertung der Humanin-Literatur besonders wichtig.

Forscher haben mehrere Humanin-Derivate entwickelt, um Struktur-Aktivitäts-Beziehungen und bestimmte biologische Reaktionen zu untersuchen.

Verbindung	Beziehung
Humanin (HN)	Ausgangssequenz aus 24 Aminosäuren
HNG	Humanin-Analogon mit einer Ser14→Gly-Substitution
Andere Humanin-Analoga	Experimentell modifizierte Sequenzen für spezifische Forschungsfragen

Ergebnisse, die mit einem modifizierten Humanin-Analogon erzielt wurden, sollten nicht automatisch der unveränderten Humanin-Ausgangssequenz zugeschrieben werden.

Bei der Bewertung veröffentlichter Forschung sollte geprüft werden:

Welche Humanin-Sequenz wurde verwendet?

Wurde das Ausgangspeptid oder ein Analogon untersucht?

Wurde das Experiment in vitro oder in vivo durchgeführt?

Welche Konzentration und welches experimentelle System wurden verwendet?

Welcher Endpunkt wurde tatsächlich gemessen?

Dadurch wird verhindert, dass deutlich unterschiedliche Moleküle als austauschbar behandelt werden.

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Physikalische Form, Löslichkeit und Lagerung

Humanin von American Peptides wird als lyophilisiertes Peptidpulver für kontrollierte Laborforschung angeboten.

Physikalische Form

Durch Lyophilisation entsteht ein trockenes Peptidmaterial, indem Wasser unter kontrollierten Bedingungen entfernt wird.

Das physikalische Erscheinungsbild sollte niemals als ausreichender Nachweis für Peptididentität oder analytische Reinheit betrachtet werden.

Löslichkeit

Humanin ist mit wässrigen Laborpräparationen kompatibel. Das geeignete Lösungsmittel, die Konzentration und die Assay-Bedingungen hängen vom jeweiligen experimentellen Design ab.

Forscher sollten die entsprechende Produktdokumentation hinsichtlich chargen- und anwendungsspezifischer Anforderungen an die Laborhandhabung konsultieren.

Lagerung

Lyophilisiertes Humanin sollte bei ungefähr −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt gelagert werden.

Diese Angaben beziehen sich auf die Handhabung von Forschungsmaterial im Labor und stellen keine Anweisungen zur Anwendung beim Menschen dar.

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Humanin vor dem Kauf bewerten

Die Beschaffung von Humanin wird aussagekräftiger, wenn Forscher das Produkt auf drei voneinander getrennten Ebenen bewerten.

1. Molekulare Spezifikation

Bestätigen Sie das erwartete Ausgangspeptid:

24 Aminosäuren
MAPRGFSCLLLLTSEIDLPVKRRA
CAS 330936-69-1
C119H204N34O32S2
~2687,2 g/mol

2. Analytische Nachweise

Ein angegebener Verbindungsname belegt nicht, dass ein Vial tatsächlich das erwartete Peptid enthält.

American Peptides verwendet HPLC zur Unterstützung der chromatographischen Reinheitsanalyse und LC-MS, um ergänzende Nachweise zur molekularen Identität bereitzustellen.

Der Reinheitsstandard beträgt 99 %+.

3. Chargenrückverfolgbarkeit

Analytische Ergebnisse sollten der tatsächlichen Charge des Forschungsmaterials zugeordnet sein.

Ein chargenspezifisches COA verbindet:

Produktidentität → Losnummer → Analytische Tests → Angegebene Ergebnisse

Dies ist besonders wichtig, wenn das Humanin-Ausgangspeptid mit chemisch unterschiedlichen Humanin-Analoga oder Salzformen verglichen wird.

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Warum HPLC und LC-MS unterschiedliche Fragen beantworten

Ein Peptid kann einen hohen chromatographischen Reinheitswert aufweisen, ohne dass dieser Prozentwert allein seine molekulare Identität bestätigt.

Aus diesem Grund sollte die Bewertung von Humanin nicht bei folgender Aussage enden:

„99 % rein.“

HPLC und LC-MS liefern sich ergänzende analytische Informationen.

HPLC bewertet die chromatographische Reinheit unter den verwendeten Analysebedingungen.

LC-MS liefert molekülmassenbezogene Nachweise, die für die Identitätsprüfung relevant sind.

Bei einem Peptid aus 24 Aminosäureresten mit bekannter Sequenz und erwarteter Molekülmasse bietet die Kombination beider analytischer Perspektiven einen fundierteren Rahmen für die Bewertung des Forschungsmaterials als ein Reinheitswert allein.

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Chargenspezifische Humanin-Dokumentation

American Peptides unterstützt Humanin-Forschungsmaterial durch unabhängige analytische Tests durch Dritte und chargenspezifische Analysezertifikate (Certificates of Analysis, COAs).

Bei der Bewertung der entsprechenden Dokumentation sollten Forscher auf die Übereinstimmung zwischen folgenden Punkten achten:

• Humanin-Identität;
• Sequenz oder molekulare Spezifikation;
• Chargen-/Losreferenz;
• HPLC-Analyse;
• angegebene Reinheit;
• LC-MS-Identitätsnachweise;
• physikalische bzw. produktspezifische Spezifikation.

Ein COA sollte als Nachweis für eine bestimmte Charge dienen und nicht lediglich als allgemeines Qualitätssymbol.

Prüfen Sie vor der Auswahl des Forschungsmaterials das entsprechende Humanin-COA.

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Häufig gestellte Fragen zur Humanin-Forschung

Was ist Humanin Peptide?

Humanin ist ein mitochondriales Peptid aus 24 Aminosäuren mit der Sequenz MAPRGFSCLLLLTSEIDLPVKRRA. Es wurde umfassend in experimentellen Modellen zu zellulärem Stress, mitochondrialer Signalübertragung und zytoprotektiven Signalwegen untersucht.

Wie hoch ist das Molekulargewicht von Humanin?

Das Humanin-Ausgangspeptid besitzt ein Molekulargewicht von ungefähr 2687,2 g/mol und die Molekülformel C119H204N34O32S2.

Wie lautet die CAS-Nummer von Humanin?

Die CAS-Nummer des Humanin-Ausgangspeptids lautet 330936-69-1.

Ist Humanin dasselbe wie HNG?

Nein. Humanin ist das Ausgangspeptid aus 24 Aminosäuren. HNG ist ein modifiziertes Humanin-Analogon mit einer Ser14→Gly-Substitution. Erkenntnisse zu HNG sollten nicht automatisch auf unverändertes Humanin übertragen werden.

Warum wird Humanin als mitochondriales Peptid bezeichnet?

Humanin ist mit einem kleinen offenen Leserahmen innerhalb der mitochondrialen 16S-rRNA-Region assoziiert und gehört damit zu den am besten charakterisierten mitochondrialen Peptiden, die in der Forschung zur zellulären Signalübertragung untersucht werden.

In welcher physikalischen Form wird Humanin angeboten?

Humanin von American Peptides wird als lyophilisiertes Pulver für kontrollierte Laborforschung angeboten.

Wie sollte Humanin-Forschungsmaterial gelagert werden?

Das lyophilisierte Material sollte bei ungefähr −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt gelagert werden. Forscher sollten die entsprechende Produkt- und Chargendokumentation hinsichtlich der Anforderungen an die Laborhandhabung beachten.

Wie wird Humanin von American Peptides getestet?

Humanin wird nach einem Reinheitsstandard von 99 %+ angeboten und durch unabhängige analytische Tests durch Dritte, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung und chargenspezifische COA-Dokumentation unterstützt.

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Humanin Peptide mit überprüfbaren Forschungsspezifikationen kaufen

Bei der Humanin-Forschung reicht die Produktbezeichnung allein nicht aus.

Das Material sollte der korrekten Ausgangssequenz aus 24 Aminosäuren entsprechen, seine molekularen Spezifikationen sollten eindeutig identifiziert sein und die analytischen Nachweise sollten sich bis zur bewerteten Charge zurückverfolgen lassen.

American Peptides verbindet diese Anforderungen mit einem Reinheitsstandard von 99 %+, unabhängigen Analysen durch Dritte, HPLC-Reinheitsprüfung, LC-MS-Identitätsprüfung und chargenspezifischer COA-Dokumentation.

Für Forscher, die mitochondriale Peptide, zelluläre Stresssignalwege oder Humanin-assoziierte molekulare Signalwege untersuchen, bietet dies einen klar charakterisierten Ausgangspunkt für kontrollierte Laborarbeit.

Humanin Forschungspeptid auswählen

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Nur für Labor- und Forschungszwecke. Nicht zur Anwendung bei Menschen oder Tieren.