Semax kaufen
Semax ist ein synthetisches Forschungspeptid aus sieben Aminosäuren mit der definierten Sequenz Met-Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro (MEHFPGP). Seine Molekülstruktur kombiniert das ACTH(4–7)-Fragment MEHF mit einer C-terminalen Pro-Gly-Pro-(PGP)-Erweiterung. Dadurch entsteht ein eindeutig charakterisiertes Heptapeptid für Laboruntersuchungen zu Neuropeptid-Signalwegen, Peptidmetabolismus, neurotrophinassoziierten Prozessen und Veränderungen der Genexpression.
American Peptides Semax wird als 10 mg lyophilisiertes Forschungspeptid mit einem Reinheitsstandard von 99 %+, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängigen analytischen Tests durch Dritte, Losrückverfolgbarkeit und chargenspezifischem Analysezertifikat (COA) angeboten.
10 mg · MEHFPGP · 7 Aminosäuren · 99 %+ Reinheit · HPLC + LC-MS · Chargenspezifisches COA
Semax 10 mg auswählen
Semax 10 mg Produktspezifikationen
| Spezifikation | Produktinformation |
|---|---|
| Verbindungsname | Semax |
| Menge | 10 mg |
| Verbindungsklasse | Synthetisches ACTH-abgeleitetes Heptapeptid |
| CAS-Nummer | 80714-61-0 |
| Molekülformel | C37H51N9O10S |
| Molekulargewicht | Ca. 813,9 g/mol |
| Anzahl der Aminosäuren | 7 |
| Sequenz | Met-Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro |
| Einbuchstaben-Sequenz | MEHFPGP |
| Peptiddarstellung | H-MEHFPGP-OH |
| Strukturelles Design | ACTH(4–7)-PGP |
| Physikalische Form | Lyophilisiertes Peptidpulver |
| Reinheitsstandard | 99 %+ |
| Reinheitsanalyse | HPLC |
| Identitätsprüfung | LC-MS |
| Tests | Unabhängige analytische Tests durch Dritte |
| Löslichkeit | Wasserlöslich; assayspezifische Präparation gemäß entsprechender Labordokumentation |
| Lagerung | Lyophilisiertes Material bei ca. −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt lagern |
| Dokumentation | Chargenspezifisches Analysezertifikat (COA) |
| Verwendungszweck | Ausschließlich für Laborforschung und wissenschaftliche Untersuchungen |
MEHFPGP: Die definierende Sequenz von Semax
Semax besitzt eine klar definierte lineare Struktur aus sieben Aminosäureresten:
Met – Glu – His – Phe – Pro – Gly – Pro
MEHFPGP
Die Sequenz lässt sich strukturell in zwei Bereiche unterteilen:
MEHF + PGP
Die ersten vier Aminosäuren, Met-Glu-His-Phe (MEHF), entsprechen der ACTH(4–7)-Sequenz.
Die letzten drei Aminosäuren, Pro-Gly-Pro (PGP), bilden die für Semax charakteristische C-terminale Erweiterung.
Daraus entsteht das vollständige lineare Peptid:
H-Met-Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro-OH
Diese definierte molekulare Identität unterscheidet Semax von vollständigem ACTH, kürzeren ACTH-Fragmenten, PGP allein und anderen ACTH-abgeleiteten experimentellen Peptiden.
Für die Produktidentifikation ist daher die konkrete MEHFPGP-Sequenz wesentlich aussagekräftiger als eine allgemeine Einordnung als „ACTH-Analogon“.
Warum die ACTH(4–7)-PGP-Struktur entscheidend ist
Semax wird häufig vereinfacht als ACTH-Analogon bezeichnet. Diese Beschreibung allein definiert die Verbindung jedoch nicht ausreichend.
Das molekulare Design kombiniert gezielt:
ACTH(4–7): MEHF
mit
PGP: Pro-Gly-Pro
In der wissenschaftlichen Literatur wird die daraus resultierende Verbindung häufig als ACTH(4–7)PGP bezeichnet.
Wichtig ist dabei die Abgrenzung zu vollständigem adrenocorticotropem Hormon (ACTH). Semax ist nicht mit vollständigem ACTH identisch und sollte in Forschungsmodellen nicht als austauschbares Material behandelt werden.
Die Forschung zu Semax konzentriert sich überwiegend auf nicht klassische neuroregulatorische und molekulare Prozesse, anstatt das Peptid als funktionelles Äquivalent des vollständigen Hormons zu behandeln.
Semax in der experimentellen Neuropeptid-Forschung
Semax verfügt über eine präklinische Forschungsgeschichte in verschiedenen neurochemischen und molekularen experimentellen Systemen.
Untersuchungen befassen sich unter anderem mit:
- Neuropeptid-Signalübertragung;
- neurotrophinassoziierten Signalwegen;
- BDNF- und NGF-Genexpressionsreaktionen;
- neuronaler Signalübertragung;
- Peptidmetabolismus und Peptidabbau;
- transkriptomischen Veränderungen;
- neuroimmunen Signalwegen;
- experimentellen Modellen neuronaler Plastizität;
- experimentellen Modellen zerebraler Ischämie.
In experimentellen Rattenmodellen wurden beispielsweise Veränderungen der Bdnf- und Ngf-Expression nach Semax-Exposition untersucht. Weitere transkriptomische Forschungsarbeiten befassten sich mit umfassenderen Veränderungen der neuronalen und immunassoziierten Genexpression.
Diese Erkenntnisse liefern wissenschaftlichen Kontext auf Verbindungsebene. Sie belegen keine therapeutischen, kognitiven oder neuroprotektiven Wirkungen des von American Peptides angebotenen Forschungsmaterials.
Definierte molekulare Spezifikationen als Identitätskontrolle
Semax besitzt mehrere konkrete molekulare Merkmale, die mit der analytischen Produktdokumentation verglichen werden können:
CAS-Nummer: 80714-61-0
Molekülformel: C37H51N9O10S
Molekulargewicht: ca. 813,9 g/mol
Anzahl der Aminosäurereste: 7
Sequenz: MEHFPGP
Struktur: H-MEHFPGP-OH
Diese Parameter bilden wichtige Referenzpunkte bei der Beurteilung, ob analytische Ergebnisse mit der erwarteten Semax-Identität übereinstimmen.
Gerade bei einem kleinen synthetischen Peptid ist eine klar dokumentierte Sequenz besonders relevant, da eine allgemeine Produktbezeichnung allein keine vollständige molekulare Charakterisierung darstellt.
Semax 10 mg im lyophilisierten Forschungsformat
Jedes Produkt enthält:
Semax: 10 mg
Sequenz: MEHFPGP
Format: Lyophilisiertes Peptidpulver
Reinheitsstandard: 99 %+
Reinheitsmethode: HPLC
Identitätsmethode: LC-MS
Dokumentation: Chargenspezifisches COA
Die Angabe 10 mg beschreibt ausschließlich die Menge des enthaltenen Forschungsmaterials. Sie stellt keine Dosierungs- oder Anwendungsempfehlung dar.
99 %+ Reinheitsstandard mit HPLC-Analyse
American Peptides setzt für Semax einen Reinheitsstandard von 99 %+ ein.
Die HPLC-Analyse bewertet das chromatographische Profil der getesteten Charge und liefert quantitative analytische Nachweise zur entsprechenden Reinheitsspezifikation.
Bei synthetischen Peptiden kann die chromatographische Analyse dazu beitragen, peptidbezogene Verunreinigungen, Synthesenebenprodukte und andere chromatographisch unterscheidbare Komponenten zu erkennen.
HPLC beantwortet damit eine zentrale Qualitätsfrage:
Wie rein ist das getestete Material auf chromatographischer Ebene?
Ein hoher Reinheitswert beweist jedoch für sich allein nicht die molekulare Identität.
Eine vollständige analytische Bewertung sollte deshalb klar unterscheiden zwischen:
Reinheit → Wie rein ist das getestete Material?
und
Identität → Ist das Material mit Semax vereinbar?
LC-MS zur Bestätigung der Semax-Identität
LC-MS liefert ergänzende molekulare Nachweise zur Identität des untersuchten Peptids.
Für Semax können die analytischen Ergebnisse mit den erwarteten molekularen Eigenschaften verglichen werden:
MEHFPGP
C37H51N9O10S
~813,9 g/mol
Die Kombination aus LC-MS-Identitätsanalyse und HPLC-Reinheitsprüfung bietet Forschern eine wesentlich aussagekräftigere Grundlage zur Produktbewertung als eine alleinstehende Bezeichnung wie „Research Grade“.
Dabei gilt:
HPLC → chromatographische Reinheit
LC-MS → molekulare Identität
Auch eine sehr hohe HPLC-Reinheit bestätigt nicht automatisch biologische Aktivität, Sterilität, klinische Sicherheit oder Eignung für eine Anwendung beim Menschen.
Chargenspezifisches Analysezertifikat für Semax
American Peptides stellt für Semax chargenspezifische analytische Dokumentation bereit.
Der Verifizierungsprozess verbindet:
Semax 10 mg
→ Spezifisches Produktlos
→ HPLC-Reinheit
→ LC-MS-Identität
→ Unabhängige Tests durch Dritte
→ Chargenspezifisches COA
Dadurch können Forscher die analytischen Ergebnisse des tatsächlich relevanten Materials bewerten, anstatt sich ausschließlich auf allgemeine Produktspezifikationen zu verlassen.
Die Losrückverfolgbarkeit stellt eine direkte Verbindung zwischen dem gelieferten Forschungsmaterial und den zugehörigen analytischen Ergebnissen her.
Chargenspezifisches Semax COA prüfen
Physikalische Form, Löslichkeit & Lagerung
Physikalische Form
Semax wird als lyophilisiertes Peptidpulver für kontrollierte Laboruntersuchungen angeboten.
Löslichkeit
Semax ist mit wässrigen Laborpräparationen kompatibel. Lösungsmittel, Puffer, Konzentration, pH-Wert und weitere Präparationsparameter sollten entsprechend dem vorgesehenen experimentellen System und der zugehörigen Produktdokumentation festgelegt werden.
Lagerung
Lyophilisiertes Semax sollte bei ungefähr −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt gelagert werden.
Wenn zusätzliche chargenspezifische Anforderungen an Handhabung oder Stabilität vorliegen, sollte die entsprechende Produktdokumentation Vorrang haben.
Diese Angaben beziehen sich ausschließlich auf die Handhabung des Forschungsmaterials im Labor und stellen keine Anweisungen zur Anwendung dar.
Warum Forscher American Peptides Semax wählen
Definiertes 10-mg-Forschungsformat
Klar spezifizierte Menge an lyophilisiertem Semax für kontrollierte Laboruntersuchungen.
Etablierte MEHFPGP-Sequenz
Molekulare Identität aus sieben Aminosäureresten mit definierter ACTH(4–7)-PGP-Architektur.
Verifizierbare chemische Spezifikationen
CAS 80714-61-0, C37H51N9O10S und ein erwartetes Molekulargewicht von ungefähr 813,9 g/mol.
99 %+ Reinheitsstandard
HPLC-Analysen unterstützen die chromatographische Reinheitsbewertung.
LC-MS-Identitätsprüfung
Liefert molekulare Nachweise zur erwarteten Semax-Identität.
Unabhängige Tests durch Dritte
Erweitern die analytische Verifizierung über allgemeine Produktangaben hinaus.
Chargenspezifisches COA
Losspezifische Dokumentation verbindet das gelieferte Forschungsmaterial mit seinen analytischen Ergebnissen.
Häufig gestellte Fragen
Was ist Semax?
Semax ist ein synthetisches Peptid aus sieben Aminosäuren, das aus der ACTH(4–7)-Sequenz und einer anschließenden Pro-Gly-Pro-Erweiterung besteht. Seine vollständige Sequenz lautet MEHFPGP.
Wie lautet die Aminosäuresequenz von Semax?
Die Sequenz lautet:
Met-Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro
beziehungsweise:
MEHFPGP
Wie viele Aminosäuren enthält Semax?
Semax enthält sieben Aminosäurereste und wird daher als Heptapeptid klassifiziert.
Wie lautet die CAS-Nummer von Semax?
Das freie Semax-Ausgangspeptid wird unter der CAS-Nummer 80714-61-0 geführt.
Wie lauten Molekülformel und Molekulargewicht von Semax?
Semax besitzt die Molekülformel C37H51N9O10S und ein Molekulargewicht von ungefähr 813,9 g/mol.
Ist Semax dasselbe wie ACTH?
Nein. Semax ist nicht vollständiges ACTH. Es kombiniert die ACTH(4–7)-Sequenz MEHF mit einer C-terminalen PGP-Erweiterung, wodurch das eigenständige Heptapeptid MEHFPGP entsteht.
Wofür wird Semax erforscht?
Veröffentlichte experimentelle Forschungsarbeiten haben Semax unter anderem im Zusammenhang mit Neuropeptid-Signalübertragung, Neurotrophin-Expression, Genregulation, Peptidmetabolismus, neuroimmunen Signalwegen und weiteren neurochemischen Prozessen untersucht. Ein erheblicher Teil dieser mechanistischen Forschung basiert auf Zell- und Tiermodellen.
Wird American Peptides Semax unabhängig durch Dritte getestet?
Ja. American Peptides setzt einen Reinheitsstandard von 99 %+ ein, unterstützt durch HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängige analytische Tests durch Dritte und chargenspezifische Dokumentation.
Kann ich das Semax COA prüfen?
Ja. Das entsprechende chargenspezifische Analysezertifikat enthält die analytischen Informationen der jeweiligen Semax-Charge.
Wie sollte Semax gelagert werden?
Lyophilisiertes Semax sollte bei ungefähr −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt gelagert werden. Zusätzliche produkt- oder chargenspezifische Vorgaben sollten entsprechend berücksichtigt werden.
Semax 10 mg für die Laborforschung kaufen
American Peptides Semax bietet ein klar charakterisiertes MEHFPGP-Heptapeptid für kontrollierte Laboruntersuchungen zu Neuropeptid-Signalwegen und damit verbundenen molekularen Prozessen.
Jedes 10-mg-Forschungsprodukt wird durch einen Reinheitsstandard von 99 %+, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängige Tests durch Dritte, Losrückverfolgbarkeit und ein chargenspezifisches Analysezertifikat unterstützt.
Semax 10 mg auswählen
Chargenspezifisches COA prüfen
Nur für Labor- und Forschungszwecke. Nicht zur Anwendung bei Menschen oder Tieren.




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