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Sermorelin ist ein synthetisches Peptid aus 29 Aminosäuren, das der biologisch aktiven N-terminalen Region des menschlichen Wachstumshormon-Releasing-Hormons (GHRH) entspricht. Präziser wird Sermorelin als GHRH(1–29)-NH₂ beziehungsweise GRF(1–29)-NH₂ bezeichnet: Es umfasst die Aminosäurereste 1 bis 29 des menschlichen GHRH und besitzt einen amidierten C-Terminus.

Die klar definierte strukturelle Beziehung zu endogenem GHRH macht Sermorelin zu einer relevanten Forschungsverbindung für kontrollierte Untersuchungen zur GHRH-Rezeptorinteraktion, Peptid-Rezeptor-Pharmakologie, Signalübertragung der Wachstumshormon-Achse und Analyse endokriner Signalwege.

American Peptides Sermorelin wird als lyophilisiertes Forschungspeptid mit einem Reinheitsstandard von 99 %+, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängigen analytischen Tests durch Dritte, Losrückverfolgbarkeit und chargenspezifischem Analysezertifikat (COA) angeboten.

29 Aminosäuren · GHRH(1–29)-NH₂ · 99 %+ Reinheit · HPLC + LC-MS · Chargenspezifisches COA

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Sermorelin Produktspezifikationen

Spezifikation	Produktinformation
Verbindungsname	Sermorelin
Verbindungsklasse	GHRH-abgeleitetes Peptid
CAS-Nummer	86168-78-7
Molekülformel	C149H246N44O42S
Molekulargewicht	Ca. 3357,9 g/mol
Anzahl der Aminosäuren	29
Einbuchstaben-Sequenz	YADAIFTNSYRKVLGQLSARKLLQDIMSR
Peptidstruktur	GHRH(1–29)-NH₂
C-Terminus	Amidiert
Synonyme	GRF(1–29)-NH₂, GHRH(1–29)-NH₂
Forschungsziel	Growth Hormone-Releasing Hormone Receptor (GHRHR)
Physikalische Form	Lyophilisiertes Peptidpulver
Reinheitsstandard	99 %+
Reinheitsanalyse	HPLC
Identitätsprüfung	LC-MS
Tests	Unabhängige analytische Tests durch Dritte
Löslichkeit	Wasserlöslich; Assay-Präparation gemäß entsprechender Labordokumentation
Lagerung	Lyophilisiertes Material bei ca. −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt lagern
Dokumentation	Chargenspezifisches Analysezertifikat (COA)
Verwendungszweck	Ausschließlich für Laborforschung und wissenschaftliche Untersuchungen

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GHRH(1–29)-NH₂: Die definierende Struktur von Sermorelin

Die molekulare Identität von Sermorelin lässt sich am präzisesten über seine Beziehung zum menschlichen GHRH verstehen.

Natürlich vorkommendes menschliches GHRH besteht aus 44 Aminosäureresten. Sermorelin entspricht den ersten 29 Aminosäureresten dieser Sequenz und besitzt zusätzlich einen amidierten C-Terminus.

Die vollständige Struktur lautet:

Tyr-Ala-Asp-Ala-Ile-Phe-Thr-Asn-Ser-Tyr-Arg-Lys-Val-Leu-Gly-Gln-Leu-Ser-Ala-Arg-Lys-Leu-Leu-Gln-Asp-Ile-Met-Ser-Arg-NH₂

Einbuchstaben-Sequenz:

YADAIFTNSYRKVLGQLSARKLLQDIMSR-NH₂

Diese klar definierte Struktur aus 29 Aminosäureresten ist ein wesentliches Identitätsmerkmal von Sermorelin und bietet einen direkten Referenzpunkt für die Bewertung analytischer Produktdokumentation.

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Warum die C-terminale Amidierung entscheidend ist

Nicht jedes Produkt, das als „GHRH 1–29“ bezeichnet wird, ist chemisch mit Sermorelin identisch.

Der Unterschied liegt unter anderem in der terminalen Struktur:

Sermorelin:
GHRH(1–29)-NH₂

Nicht amidiertes GHRH(1–29):
GHRH(1–29)-OH

Beide Verbindungen besitzen dieselbe Sequenz aus 29 Aminosäureresten, unterscheiden sich jedoch chemisch am C-Terminus.

Diese Modifikation beeinflusst die molekulare Identität und führt zu unterschiedlichen Molekülformeln, Molekulargewichten und chemischen Identifikatoren.

Für Sermorelin gelten folgende zentrale Referenzmerkmale:

CAS: 86168-78-7
Molekülformel: C149H246N44O42S
Molekulargewicht: ~3357,9 g/mol
C-Terminus: Amidiert

Bei der Bewertung von Sermorelin sollte daher nicht ausschließlich die Aminosäuresequenz geprüft werden. Die terminale Modifikation gehört zur definierten Produktidentität.

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Sermorelin in der GHRH-Rezeptorforschung

Sermorelin dient als definierte molekulare Forschungsverbindung für Untersuchungen zur Signalübertragung des Growth Hormone-Releasing Hormone Receptor (GHRHR).

Der GHRH-Rezeptor gehört zur Klasse-B-Familie der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren und ist Bestandteil des Signalwegs, über den endogenes GHRH die Wachstumshormonfreisetzung der Hypophyse reguliert.

Zu relevanten experimentellen Forschungsbereichen mit Sermorelin gehören:

• Untersuchungen der GHRH-Rezeptorinteraktion;
• Forschung zur GHRHR-Aktivierung;
• Peptid-Rezeptor-Bindungsanalysen;
• Untersuchungen endokriner Signalwege;
• Forschung zur Wachstumshormon-Achse;
• Struktur-Wirkungs-Untersuchungen von GHRH-Fragmenten;
• intrazelluläre Signalweg-Assays;
• vergleichende Forschung zu GHRH-Analoga.

Diese Bereiche beschreiben die wissenschaftliche Relevanz der Verbindung in experimentellen Systemen. Sie stellen keine Aussage über therapeutische Wirkungen des American Peptides Forschungsmaterials dar.

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Sermorelin vs. vollständiges menschliches GHRH

Sermorelin sollte nicht als vollständiges GHRH beschrieben werden.

Merkmal	Sermorelin	Menschliches GHRH
Aminosäurebereich	1–29	1–44
Anzahl der Aminosäuren	29	44
C-Terminus	Amidiert	Native vollständige Struktur
Strukturelle Beziehung	N-terminales GHRH-Fragment	Endogenes Ausgangshormon
Primäres Forschungssystem	GHRHR-Signalübertragung	GHRHR-Signalübertragung
Produkt auf dieser Seite	Ja	Nein

Sermorelin stellt somit die N-terminale 29-Aminosäuren-Sequenz von GHRH in einer amidierten Forschungspeptid-Form bereit und bildet nicht das vollständige endogene Hormon aus 44 Aminosäureresten ab.

Diese Unterscheidung ist insbesondere bei Struktur-Wirkungs-Untersuchungen und vergleichenden GHRH-Modellen relevant.

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Molekulare Identität als Qualitätskriterium

Für Sermorelin stehen mehrere etablierte Spezifikationen zur Verfügung, die mit der analytischen Dokumentation einer Forschungscharge verglichen werden können:

Verbindung: Sermorelin

CAS: 86168-78-7

Molekülformel: C149H246N44O42S

Molekulargewicht: ca. 3357,9 g/mol

Aminosäurereste: 29

Sequenz: YADAIFTNSYRKVLGQLSARKLLQDIMSR

Terminale Modifikation: C-terminale Amidierung

Diese Merkmale helfen dabei, Sermorelin von nicht amidiertem GHRH(1–29), längeren GHRH-Analoga und anderen Forschungsverbindungen aus dem Bereich der Wachstumshormon-Signalübertragung abzugrenzen.

Eine korrekte Produktidentifikation sollte deshalb Sequenz, terminale Modifikation und analytisch bestimmte molekulare Eigenschaften gemeinsam berücksichtigen.

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99 %+ Reinheitsstandard mit HPLC-Analyse

American Peptides setzt für Sermorelin einen Reinheitsstandard von 99 %+ ein.

Die HPLC-Analyse bewertet das chromatographische Profil des getesteten Peptids und liefert quantitative analytische Nachweise zur entsprechenden Reinheitsspezifikation.

Bei einem synthetischen Peptid aus 29 Aminosäureresten ist diese Analyse besonders relevant, um den Hauptpeptid-Peak im Verhältnis zu chromatographisch unterscheidbaren peptidbezogenen Verunreinigungen zu bewerten.

Entscheidend ist jedoch:

HPLC-Reinheit bestätigt nicht unabhängig die molekulare Peptididentität.

Ein Material kann chromatographisch eine hohe Reinheit aufweisen, ohne dass dieser Wert allein seine vollständige molekulare Identität belegt.

Aus diesem Grund kombiniert American Peptides die Reinheitsanalyse mit einer zusätzlichen molekularen Identitätsprüfung.

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LC-MS zur Verifizierung der Sermorelin-Identität

LC-MS liefert ergänzende analytische Nachweise zur erwarteten molekularen Identität von Sermorelin.

Die Ergebnisse können mit den definierten Referenzmerkmalen des Peptids verglichen werden, insbesondere:

29-Aminosäuren-Sequenz

C-terminale Amidierung

C149H246N44O42S

~3357,9 g/mol Molekulargewicht

HPLC und LC-MS beantworten damit zwei unterschiedliche Qualitätsfragen:

HPLC → Entspricht das Material der chromatographischen Reinheitsspezifikation?

LC-MS → Ist seine molekulare Identität mit Sermorelin vereinbar?

Diese Unterscheidung bietet eine wesentlich aussagekräftigere Grundlage für die Bewertung eines Forschungsprodukts als eine allgemeine Bezeichnung wie „Research Grade“.

Ein hoher Reinheitswert allein belegt darüber hinaus weder biologische Aktivität noch Sterilität, klinische Sicherheit oder Eignung für eine Anwendung beim Menschen.

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Sermorelin vs. Sermorelin-Acetat

Auch die chemische Form ist ein wichtiges Spezifikationsmerkmal.

Sermorelin und Sermorelin-Acetat sind eng miteinander verwandt, stellen jedoch nicht dieselbe chemische Form dar.

Das Sermorelin-Ausgangspeptid wird unter der CAS-Nummer 86168-78-7 geführt, während die Acetatform eine eigene Salzformidentität besitzt.

Falls American Peptides Sermorelin als Acetatsalz liefert, sollte das entsprechende chargenspezifische COA diese Form ausdrücklich identifizieren, anstatt Spezifikationen des freien Peptids und der Acetatform miteinander zu vermischen.

Dies ist besonders relevant, wenn:

• die exakte Molekülmasse;
• die chemische Form;
• oder molare Konzentrationen

für das experimentelle Design von Bedeutung sind.

Die chargenspezifische Dokumentation sollte deshalb Vorrang gegenüber generischen Produktspezifikationen haben, wenn die genaue chemische Form bewertet wird.

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Chargenspezifisches Analysezertifikat für Sermorelin

Jede American Peptides Sermorelin-Charge wird durch ein chargenspezifisches Analysezertifikat (Certificate of Analysis, COA) unterstützt.

Die analytische Dokumentationskette verbindet:

Sermorelin Forschungspeptid

→ Spezifisches Los / spezifische Charge

→ HPLC-Reinheit

→ LC-MS-Identität

→ Unabhängige Tests durch Dritte

→ Chargenspezifische Ergebnisse

Forscher können dadurch die analytischen Ergebnisse bewerten, die dem tatsächlich relevanten Produktlos zugeordnet sind, anstatt sich ausschließlich auf allgemeine Produktangaben zu verlassen.

Diese Losrückverfolgbarkeit schafft eine nachvollziehbare Verbindung zwischen dem gelieferten Forschungsmaterial und seiner analytischen Dokumentation.

Chargenspezifisches Sermorelin COA prüfen

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Lyophilisiertes Format, Löslichkeit & Lagerung

Physikalische Form

Sermorelin wird als lyophilisiertes Peptidpulver für kontrollierte Laboruntersuchungen angeboten.

Löslichkeit

Sermorelin ist wasserlöslich. Geeignete Lösungsmittel, Puffer, Konzentrationen, pH-Werte und weitere Präparationsbedingungen sollten entsprechend dem vorgesehenen Laborassay und der anwendbaren Produktdokumentation bestimmt werden.

Lagerung

Lyophilisiertes Sermorelin sollte bei ungefähr −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt gelagert werden.

Wenn zusätzliche chargenspezifische Stabilitäts- oder Handhabungsanforderungen dokumentiert sind, sollte die entsprechende Produktdokumentation Vorrang haben.

Diese Angaben beziehen sich ausschließlich auf die Handhabung im Labor und stellen keine Anweisungen zur Anwendung oder Verabreichung dar.

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Warum Forscher American Peptides Sermorelin wählen

Definierte GHRH(1–29)-NH₂-Identität
Klar charakterisiert als amidierte N-terminale GHRH-Sequenz aus 29 Aminosäureresten.

Etablierte molekulare Spezifikationen
CAS 86168-78-7, C149H246N44O42S und ein erwartetes Molekulargewicht von ungefähr 3357,9 g/mol.

Vollständige Sequenztransparenz
Die erwartete Sequenz aus 29 Aminosäureresten ist für die Produktbewertung klar dokumentiert.

99 %+ Reinheitsstandard
HPLC liefert analytische Nachweise zur chromatographischen Reinheit.

LC-MS-Identitätsprüfung
Die molekulare Analyse ergänzt die Reinheitsprüfung und unterstützt die Verifizierung der erwarteten Peptididentität.

Unabhängige Tests durch Dritte
Bieten analytische Nachweise über allgemeine Produktangaben hinaus.

Chargenspezifisches COA
Losspezifische Dokumentation verbindet das gelieferte Forschungsmaterial mit seinen analytischen Ergebnissen.

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Häufig gestellte Fragen

Was ist Sermorelin?

Sermorelin ist ein synthetisches Peptid aus 29 Aminosäuren, das den Aminosäureresten 1 bis 29 des menschlichen Wachstumshormon-Releasing-Hormons entspricht und einen amidierten C-Terminus besitzt.

Wie lautet die Sermorelin-Sequenz?

Die Einbuchstaben-Sequenz lautet:

YADAIFTNSYRKVLGQLSARKLLQDIMSR-NH₂

Das Peptid enthält insgesamt 29 Aminosäurereste.

Wie lautet die CAS-Nummer von Sermorelin?

Das Sermorelin-Ausgangspeptid wird unter der CAS-Nummer 86168-78-7 geführt.

Wie lauten Molekülformel und Molekulargewicht von Sermorelin?

Sermorelin besitzt die Molekülformel C149H246N44O42S und ein Molekulargewicht von ungefähr 3357,9 g/mol.

Ist Sermorelin dasselbe wie GHRH(1–29)?

Sermorelin entspricht spezifisch dem amidierten GHRH(1–29), also GHRH(1–29)-NH₂. Nicht amidiertes GHRH(1–29)-OH stellt eine separate molekulare Form dar und sollte nicht automatisch mit den Sermorelin-Spezifikationen gleichgesetzt werden.

Ist Sermorelin dasselbe wie vollständiges GHRH?

Nein. Menschliches GHRH besteht aus 44 Aminosäureresten. Sermorelin enthält dagegen die N-terminale Region aus 29 Aminosäureresten und besitzt eine C-terminale Amidierung.

Welcher Rezeptor wird mit Sermorelin untersucht?

Sermorelin wird primär im Zusammenhang mit dem Growth Hormone-Releasing Hormone Receptor (GHRHR) und den damit verbundenen endokrinen Signalwegen untersucht.

Ist Sermorelin-Acetat dieselbe chemische Form?

Nicht exakt. Sermorelin-Acetat ist die Acetatsalzform des Peptids und besitzt eigene chemische Formmerkmale. Das chargenspezifische COA sollte eindeutig dokumentieren, welche Form tatsächlich geliefert wird.

Wird American Peptides Sermorelin unabhängig durch Dritte getestet?

Ja. American Peptides setzt einen Reinheitsstandard von 99 %+ ein, unterstützt durch HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängige analytische Tests durch Dritte und chargenspezifische Dokumentation.

Wie sollte Sermorelin gelagert werden?

Das lyophilisierte Forschungspeptid sollte bei ungefähr −20 °C sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt gelagert werden. Zusätzliche produkt- und chargenspezifische Vorgaben sollten entsprechend berücksichtigt werden.

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Sermorelin für die Laborforschung kaufen

American Peptides Sermorelin bietet ein klar charakterisiertes GHRH(1–29)-NH₂-Forschungspeptid für kontrollierte Laboruntersuchungen zur GHRH-Rezeptorpharmakologie, Peptid-Rezeptor-Interaktion und endokrinen Signalübertragung.

Die definierte Sequenz aus 29 Aminosäureresten, die C-terminale Amidierung und die dokumentierten molekularen Spezifikationen ermöglichen eine präzise Produktidentifikation. Ergänzt wird dies durch einen Reinheitsstandard von 99 %+, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängige Tests durch Dritte, Losrückverfolgbarkeit und ein chargenspezifisches Analysezertifikat.

Sermorelin auswählen

Chargenspezifisches COA prüfen

Nur für Labor- und Forschungszwecke. Nicht zur Anwendung bei Menschen oder Tieren.