Thymosin Alpha 1 kaufen

Thymosin Alpha-1 (Tα1), auch bekannt als Thymalfasin, ist ein Peptid aus 28 Aminosäureresten mit einer klar definierten N-terminal acetylierten Struktur:

Ac-SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN-OH

Im Gegensatz zu kurzen Peptidfragmenten, die um ein einzelnes Bindungsmotiv entwickelt wurden, entspricht Thymosin Alpha-1 einer natürlich vorkommenden biologisch aktiven Peptidsequenz, die aus Prothymosin α hervorgeht. Die umfangreiche experimentelle Forschung zu Tα1 umfasst angeborene und adaptive Immunsignalwege, Kommunikation zwischen Immunzellen, zytokinassoziierte Prozesse und peptidvermittelte Immunregulation.

American Peptides Thymosin Alpha-1 wird als lyophilisiertes Forschungspeptid mit einem Reinheitsstandard von 99 %+, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängigen analytischen Tests durch Dritte, Losrückverfolgbarkeit und chargenspezifischem Analysezertifikat (COA) angeboten.

28 Aminosäuren · N-terminal acetyliert · ~3108,3 Da · 99 %+ Reinheit · HPLC + LC-MS · Chargenspezifisches COA

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Thymosin Alpha-1 Molekülprofil

Spezifikation	Produktinformation
Verbindung	Thymosin Alpha-1
Alternativer Name	Thymalfasin
Abkürzungen	Tα1, Tα-1
CAS-Nummer	62304-98-7
Molekülformel	C129H215N33O55
Molekulargewicht	Ca. 3108,3 g/mol
Anzahl der Aminosäuren	28
Sequenz	Ser-Asp-Ala-Ala-Val-Asp-Thr-Ser-Ser-Glu-Ile-Thr-Thr-Lys-Asp-Leu-Lys-Glu-Lys-Lys-Glu-Val-Val-Glu-Glu-Ala-Glu-Asn
Einbuchstaben-Sequenz	SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN
Vollständige Struktur	Ac-SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN-OH
N-Terminus	Acetyliert
C-Terminus	Freie Carboxylgruppe
Physikalische Form	Lyophilisiertes Peptidpulver
Reinheitsstandard	99 %+
Analytische Methoden	HPLC-Reinheitsanalyse + LC-MS-Identitätsprüfung
Tests	Unabhängige analytische Tests durch Dritte
Dokumentation	Chargenspezifisches COA
Verwendungszweck	Ausschließlich für Laborforschung und wissenschaftliche Untersuchungen

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Mehr als 28 Aminosäuren: Die N-terminale Acetylierung definiert Tα1

Die Aminosäuresequenz von Thymosin Alpha-1 lautet:

SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN

Die Sequenz allein beschreibt das Molekül jedoch nicht vollständig.

Das N-terminale Serin trägt eine Acetylmodifikation, wodurch die vollständige Struktur entsteht:

Ac-SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN-OH

Diese Acetylgruppe ist kein nebensächliches Detail. Sie ist ein integraler Bestandteil der etablierten molekularen Identität von Thymosin Alpha-1.

Bei der Bewertung von Forschungsmaterial sollten deshalb mehrere Merkmale gemeinsam überprüft werden:

28 Aminosäurereste

N-terminale Acetylierung

C129H215N33O55

~3108,3 g/mol

CAS 62304-98-7

Diese Kombination bietet einen wesentlich präziseren Identitätsstandard als die alleinige Produktbezeichnung „Tα1“ oder „Thymosin“.

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Von Prothymosin α zu Thymosin Alpha-1

Thymosin Alpha-1 besitzt einen charakteristischen biologischen Ursprung.

Das Peptid entspricht der N-terminalen Region von Prothymosin α, einem wesentlich größeren Vorläuferprotein.

Tα1 wird den Resten 2–29 des Vorläufers nach Entfernung des initiierenden Methionins zugeordnet, wobei das neu entstandene N-terminale Serin acetyliert vorliegt.

Das resultierende Peptid aus 28 Aminosäureresten ist chemisch klar vom vollständigen Prothymosin-α-Vorläufer zu unterscheiden.

Diese strukturelle Beziehung ist insbesondere für Forschungsbereiche relevant, die sich mit folgenden Themen beschäftigen:

• Peptidprozessierung;
• Immunzell-Signalübertragung;
• angeborenen Immunwegen;
• adaptiven Immunantworten;
• dendritischer Zellbiologie;
• T-Zell-assoziierter Signalübertragung;
• Zytokin- und Chemokinregulation;
• immunregulatorischen Signalwegmodellen.

Ergebnisse zum vollständigen Vorläuferprotein sollten dabei nicht automatisch auf das isolierte Thymosin-Alpha-1-Peptid übertragen werden.

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Ein Forschungspeptid mit breitem immunologischem Kontext

Thymosin Alpha-1 besitzt im Vergleich zu vielen kommerziell verfügbaren Forschungspeptiden eine umfangreiche wissenschaftliche Literatur.

Experimentelle Forschung hat Tα1 in Verbindung mit verschiedenen Komponenten des Immunsystems untersucht, anstatt die Verbindung ausschließlich einem einzelnen Rezeptor oder Signalweg zuzuordnen.

T-Zell-Biologie

Experimentelle Untersuchungen haben sich mit T-Zell-Reifung, Differenzierung und funktionellen Zellantworten beschäftigt.

Signalwege dendritischer Zellen

Tα1 wurde in Modellen untersucht, die dendritische Zellaktivität und die Kommunikation zwischen angeborenen und adaptiven Immunprozessen einbeziehen.

Toll-like-Rezeptor-assoziierte Signalwege

Publizierte Forschung umfasst experimentelle Signalmechanismen im Zusammenhang mit Rezeptoren der angeborenen Immunität, einschließlich TLR-assoziierter Prozesse.

Zytokin- und Chemokinantworten

Untersuchungen haben Veränderungen immunassoziierter Signalmoleküle in unterschiedlichen experimentellen Systemen analysiert.

Angeborene und adaptive Immunität

Die Forschungsliteratur zu Thymosin Alpha-1 umfasst experimentelle Prozesse beider Hauptbereiche der Immunantwort.

Diese wissenschaftlichen Erkenntnisse beschreiben den allgemeinen Forschungskontext des Thymosin-Alpha-1-Moleküls. Sie stellen keine therapeutische oder klinische Wirksamkeitsbehauptung für American Peptides Forschungsmaterial dar.

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Thymosin Alpha-1, Thymalfasin und Tα1 richtig einordnen

In wissenschaftlicher Literatur, Forschungsdatenbanken und Produktkatalogen können verschiedene Bezeichnungen auftreten:

Thymosin Alpha-1

Thymosin α1

Tα1

Tα-1

Thymalfasin

Diese Namen können sich auf dasselbe definierte Peptid aus 28 Aminosäureresten beziehen.

Für Beschaffung und analytische Bewertung sollte die Identität jedoch letztlich anhand konkreter molekularer Spezifikationen festgestellt werden.

Identitätsmerkmal	Erwartete Spezifikation
CAS	62304-98-7
Aminosäurereste	28
Sequenz	SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN
N-Terminus	Acetyliert
Molekülformel	C129H215N33O55
Molekulargewicht	~3108,3 g/mol

Gerade bei Peptiden mit terminalen Modifikationen sollte der Name allein niemals die analytische Identitätsprüfung ersetzen.

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Warum die molekulare Identität bei einem 28-Aminosäuren-Peptid entscheidend ist

Ein synthetisches Peptid aus 28 Aminosäureresten weist eine höhere analytische Komplexität auf als ein einfaches kleines Molekül.

Potenzielle peptidbezogene Verunreinigungen können beispielsweise umfassen:

• unvollständige Sequenzen;
• Deletionsprodukte;
• veränderte Aminosäurereste;
• syntheseassoziierte Nebenprodukte;
• strukturell verwandte Peptidspezies.

Deshalb ist es sinnvoll, Reinheit und molekulare Identität als getrennte analytische Fragen zu behandeln.

HPLC-Reinheitsanalyse

HPLC bewertet die chromatographische Zusammensetzung des getesteten Forschungsmaterials im Verhältnis zum 99 %+ Reinheitsstandard.

Sie beantwortet primär:

Wie hoch ist die chromatographische Reinheit der getesteten Charge?

LC-MS-Identitätsprüfung

LC-MS liefert ergänzende molekulare Nachweise zur erwarteten Identität des 28-Aminosäuren-Tα1-Peptids.

Sie unterstützt damit die Frage:

Ist die Hauptkomponente molekular mit der erwarteten Thymosin-Alpha-1-Identität vereinbar?

Ein HPLC-Ergebnis von 99 %+ beantwortet eine Reinheitsfrage. Es beweist für sich allein nicht, dass die chromatographische Hauptkomponente tatsächlich die korrekte ~3108,3-Da-Thymosin-Alpha-1-Identität besitzt.

Die Kombination beider analytischer Ansätze ermöglicht deshalb eine wesentlich aussagekräftigere Produktbewertung.

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Chargenspezifische Dokumentation statt generischem COA

American Peptides Thymosin Alpha-1 wird durch ein chargenspezifisches Analysezertifikat unterstützt.

Ein generisches COA sollte nicht automatisch als ausreichender Nachweis für jedes Produktlos betrachtet werden.

Die analytische Dokumentation sollte stattdessen eine nachvollziehbare Verbindung zwischen dem tatsächlich gelieferten Forschungsmaterial und den Ergebnissen der zugehörigen Charge herstellen.

Forscher können im COA relevante Informationen prüfen, darunter:

Chargen- oder Losidentifikation

HPLC-Reinheitsergebnisse

LC-MS-Identitätsdaten

Erwartete molekulare Merkmale

Analytische Spezifikationen

Ergebnisse unabhängiger Labortests

Dadurch entsteht eine nachvollziehbare Verifizierungskette:

Thymosin Alpha-1

→ Ac-SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN-OH

→ Spezifisches Los

→ HPLC-Reinheit

→ LC-MS-Identität

→ Unabhängige Tests durch Dritte

→ Chargenspezifisches COA

Chargenspezifisches Thymosin Alpha-1 COA prüfen

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Lyophilisiertes Forschungsformat & Laborhandhabung

Physikalische Form

American Peptides Thymosin Alpha-1 wird als lyophilisiertes Peptidpulver angeboten.

Dieses Format ermöglicht eine kontrollierte Lagerung und experimentelle Präparation im Labor.

Experimentelle Präparation

Für wässrige experimentelle Systeme sollten Lösungsmittel, Pufferzusammensetzung, Konzentration, pH-Wert und weitere Präparationsbedingungen entsprechend dem jeweiligen Assay und der anwendbaren chargenspezifischen Dokumentation ausgewählt werden.

Lagerung

Das lyophilisierte Material sollte unter den auf dem Produktetikett und in der entsprechenden Stabilitäts- oder Chargendokumentation angegebenen Bedingungen gelagert werden.

Sofern spezifiziert, sollte das Forschungsmaterial angemessen vor Licht und Feuchtigkeit geschützt werden.

Chargenspezifische Lagerungs- und Stabilitätsinformationen sollten gegenüber pauschalen Lagerungsempfehlungen Vorrang haben.

Diese Hinweise gelten ausschließlich für die Laborforschung und stellen keine Anweisungen zur Anwendung oder Verabreichung dar.

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Was American Peptides Thymosin Alpha-1 auszeichnet

Bei der Bewertung von Tα1 Forschungsmaterial sind konkrete analytische Kriterien aussagekräftiger als eine allgemeine Bezeichnung wie „Research Grade“.

Präzise definierte 28-Aminosäuren-Identität
Die Sequenz SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN stellt einen klaren strukturellen Referenzpunkt bereit.

Korrekte terminale Chemie
Die N-terminale Acetylierung wird ausdrücklich als Bestandteil der erwarteten Molekülstruktur berücksichtigt.

99 %+ Reinheitsstandard
Die chromatographische Reinheit wird durch HPLC-Analyse bewertet.

Komplementäre Identitätsprüfung
LC-MS unterstützt die Bewertung der erwarteten molekularen Verbindung.

Unabhängige Tests durch Dritte
Externe analytische Prüfungen liefern zusätzliche Nachweise über allgemeine Produktspezifikationen hinaus.

Chargenspezifische Dokumentation
Das COA verbindet die analytischen Ergebnisse mit dem tatsächlich relevanten Forschungslos.

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Häufig gestellte Fragen

Was ist Thymosin Alpha-1?

Thymosin Alpha-1 ist ein natürlich vorkommendes Peptid aus 28 Aminosäureresten, das mit der N-terminalen Region von Prothymosin α verbunden ist. Synthetisches Thymosin Alpha-1 für Forschungszwecke wird auch als Thymalfasin bezeichnet.

Wie lautet die Sequenz von Thymosin Alpha-1?

Die Sequenz aus 28 Aminosäureresten lautet:

Ser-Asp-Ala-Ala-Val-Asp-Thr-Ser-Ser-Glu-Ile-Thr-Thr-Lys-Asp-Leu-Lys-Glu-Lys-Lys-Glu-Val-Val-Glu-Glu-Ala-Glu-Asn

beziehungsweise:

SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN

Die vollständige Struktur beinhaltet die N-terminale Acetylierung:

Ac-SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN-OH

Wie lautet die CAS-Nummer von Thymosin Alpha-1?

Thymosin Alpha-1 beziehungsweise Thymalfasin wird unter der CAS-Nummer 62304-98-7 geführt.

Wie lauten Molekülformel und Molekulargewicht?

Die Molekülformel lautet:

C129H215N33O55

Das Molekulargewicht beträgt ungefähr:

3108,3 g/mol

Ist Thymosin Alpha-1 dasselbe wie Thymalfasin?

Thymalfasin ist die Bezeichnung für die chemisch synthetisierte Form, die dem menschlichen Thymosin Alpha-1 entspricht.

Ist Thymosin Alpha-1 dasselbe wie Thymosin Beta-4?

Nein. Thymosin Alpha-1 und Thymosin Beta-4 sind unterschiedliche Peptide mit verschiedenen Aminosäuresequenzen, Molekülstrukturen, chemischen Identifikatoren und wissenschaftlichen Forschungskontexten.

Die Bezeichnung „Thymosin“ allein reicht deshalb nicht zur eindeutigen Produktidentifikation aus.

Warum ist die N-terminale Acetylgruppe wichtig?

Die N-terminale Acetylierung ist Bestandteil der etablierten Molekülstruktur von Thymosin Alpha-1.

Ein Peptid mit denselben 28 Aminosäureresten, jedoch ohne die korrekte terminale Modifikation, würde eine andere molekulare Form darstellen.

Wofür wird Thymosin Alpha-1 erforscht?

Tα1 wurde experimentell im Zusammenhang mit angeborenen und adaptiven Immunsignalwegen, T-Zell- und dendritischer Zellbiologie, Toll-like-Rezeptor-assoziierten Signalwegen, Zytokin- und Chemokinantworten sowie breiteren immunregulatorischen Prozessen untersucht.

Diese Forschungsbereiche stellen keine therapeutischen Aussagen für American Peptides Forschungsmaterial dar.

Wie wird American Peptides Thymosin Alpha-1 getestet?

American Peptides setzt einen Reinheitsstandard von 99 %+ ein, unterstützt durch HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängige analytische Tests durch Dritte und chargenspezifische COA-Dokumentation.

Wie sollte Thymosin Alpha-1 gelagert werden?

Die Lagerungsbedingungen sollten gemäß dem American Peptides Produktetikett und der anwendbaren chargenspezifischen Dokumentation eingehalten werden. Geeignete Lagerungsbedingungen sind wichtig, um die Peptidintegrität während der Laborverwendung zu erhalten.

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Thymosin Alpha-1 für die Laborforschung kaufen

American Peptides Thymosin Alpha-1 bietet ein präzise definiertes N-terminal acetyliertes Forschungspeptid aus 28 Aminosäureresten, dessen molekulare Eigenschaften anhand konkreter analytischer Kriterien überprüft werden können.

Die Produktidentität wird durch:

Ac-SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN-OH

CAS 62304-98-7

C129H215N33O55

~3108,3 g/mol

klar definiert.

Ergänzt wird diese molekulare Charakterisierung durch einen Reinheitsstandard von 99 %+, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, unabhängige Tests durch Dritte, Losrückverfolgbarkeit und chargenspezifische Dokumentation.

Damit können Forscher sowohl die analytische Reinheit als auch die erwartete molekulare Identität des jeweiligen Materials nachvollziehbar bewerten.

Thymosin Alpha-1 auswählen

Chargenspezifisches COA prüfen

Nur für Labor- und Forschungszwecke. Nicht zur Anwendung bei Menschen oder Tieren.