Acheter le peptide expérimental Vilon 20 mg

Le Vilon 20 mg est un dipeptide synthétique à durée d’action ultra-courte composé de seulement deux acides aminés : la L-lysine et l’acide L-glutamique (Lys-Glu / KE) – qui fait l’objet d’études dans le cadre de modèles de recherche expérimentaux portant sur la biologie des thymocytes, la transduction des signaux associés aux lymphocytes, l’expression génique et la régulation par des peptides courts.

Avec un poids moléculaire de seulement 275,30 g/mol, le Vilon constitue un composé peptidique de recherche exceptionnellement compact. Des travaux expérimentaux publiés ont étudié le Lys-Glu notamment dans les thymocytes et les splénocytes, notamment dans le cadre d’études sur la prolifération cellulaire, la transduction du signal associé à la sphingomyéline et l’expression du gène de l’interleukine-2.

American Peptides propose le Vilon sous forme de peptide de recherche lyophilisé de 20 mg, avec un degré de pureté de 99 %+, des tests analytiques indépendants réalisés par des tiers, une analyse de pureté par HPLC, une vérification d’identité par LC-MS et un certificat d’analyse (COA) spécifique au lot.

20 mg · Lys-Glu · KE · 2 acides aminés · Pureté ≥ 99 % · HPLC + LC-MS

Choisir Vilon 20 mg

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Deux acides aminés définissent Vilon

Vilon possède l’une des structures moléculaires les plus simples dans le domaine de la recherche sur les biorégulateurs peptidiques courts.

Sa séquence est la suivante :

H-Lys-Glu-OH

ou, en abrégé :

KE

Seuls deux acides aminés constituent la molécule :

K — L-lysine

E — acide L-glutamique

Les deux résidus d’acides aminés sont reliés entre eux par une liaison peptidique et forment l’acide L-lysyl-L-glutamique.

Cette distinction, apparemment simple, revêt une importance scientifique.

Le Vilon n’est pas simplement un mélange de lysine et d’acide glutamique. Ces deux acides aminés sont liés de manière covalente pour former un dipeptide défini, doté d’une structure chimique propre et de propriétés moléculaires spécifiques.

Le peptide libre ainsi obtenu présente les caractéristiques suivantes :

Formule moléculaire : C11H21N3O5

Masse moléculaire : 275,30 g/mol

Numéro CAS : 45234-02-4

CID PubChem : 7010502

Les chercheurs disposent ainsi d’une référence moléculaire précisément définie pour l’évaluation analytique.

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Vilon 20 mg – Spécifications du produit

Spécifications	Informations sur le produit
Nom du produit	Vilon
Quantité	20 mg
Dénomination chimique	Acide L-lysyl-L-glutamique
Séquence	H-Lys-Glu-OH
Séquence à une lettre	KE
Nombre d’acides aminés	2
Classe de peptides	Dipeptide synthétique / biorégulateur à peptide court
Numéro CAS	45234-02-4
CID PubChem	7010502
UNII	H34V7IM5ML
Formule moléculaire	C11H21N3O5
Masse moléculaire	275,30 g/mol
Synonymes	Vilon, Lys-Glu, KE, acide lysylglutamique, acide L-lysyl-L-glutamique
Forme physique	Poudre de peptide lyophilisée
Norme de pureté	99 %+
Analyse de pureté	HPLC
Contrôle d’identité	LC-MS
Contrôle analytique	Essais indépendants réalisés par des tiers
Solubilité	Peptide de recherche soluble dans l’eau ; conditions spécifiques au test conformément à la documentation
Conservation	Environ −20 °C, à l’abri de la lumière et de l’humidité
Documentation	Certificat d’analyse (COA) spécifique au lot
Usage prévu	À des fins exclusivement laboratoires et de recherche scientifique

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Pourquoi étudier un peptide composé de seulement deux acides aminés ?

D’un point de vue structurel, les dipeptides se situent à la frontière entre les acides aminés isolés et les molécules peptidiques plus grandes.

C’est précisément cette propriété qui rend Vilon intéressant du point de vue de la recherche sur la relation structure-fonction.

La molécule contient :

un résidu d’acide aminé basique – la lysine

et

un résidu d’acide aminé acide – l’acide glutamique

reliés par une seule liaison peptidique.

Cette liaison revêt une importance scientifique cruciale.

Des études expérimentales ont comparé le Lys-Glu à ses composants aminés individuels afin de déterminer si le dipeptide intact se comporte différemment d’une combinaison non liée de lysine et d’acide glutamique.

Il en découle une question de recherche fondamentale :

La liaison de seulement deux acides aminés par un lien peptidique peut-elle à elle seule générer des interactions moléculaires différentes de celles des acides aminés pris isolément ?

Vilon offre un système expérimental exceptionnellement compact pour étudier cette question.

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Vilon et son lien avec la recherche sur le thymus

Vilon est historiquement lié au cadre de recherche de Khavinson sur les biorégulateurs peptidiques courts, en particulier aux études expérimentales sur les systèmes thymiques et immunitaires.

Cette histoire de la recherche a conduit à l’étude de Vilon dans :

• des modèles de thymocytes
• des cultures de splénocytes
• des systèmes associés aux lymphocytes
• des expériences sur la transmission des signaux des cellules immunitaires
• Études sur la prolifération cellulaire
• Modèles d’expression génique

La désignation de Vilon comme biorégulateur thymique ou associé au système immunitaire doit être comprise dans son contexte scientifique approprié.

Elle décrit l’historique de la recherche sur ce composé.

Elle ne signifie pas que le Vilon dispose d’un récepteur thymique exclusif ni qu’il provoque systématiquement une réaction immunitaire prévisible.

Une description scientifiquement plus précise est la suivante :

Le Lys-Glu est un dipeptide ayant fait l’objet d’études expérimentales, avec des travaux publiés sur des systèmes cellulaires associés aux thymocytes et aux lymphocytes.

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Une étude sur les voies de signalisation qui rend le Vilon particulièrement intéressant

Une partie des travaux publiés sur le Vilon a porté sur les thymocytes de souris et la voie de signalisation de la sphingomyéline.

Les chercheurs ont comparé le Vilon (Lys-Glu) à d’autres peptides courts et ont analysé ses effets sur la transformation blastique des thymocytes ainsi que sur des critères d’évaluation expérimentaux liés aux voies de signalisation.

Dans les conditions de cette expérience, le Vilon a influencé la prolifération des thymocytes et modulé l’activité comitogène associée à l’interleukine-1β. De plus, des modifications de l’activité de la sphingomyélinase ont été décrites.

Ces résultats fournissent un cadre expérimental concret pour l’étude du Vilon dans des modèles de signalisation cellulaire.

Les limites de ces données restent toutefois importantes :

thymocytes de souris

conditions expérimentales contrôlées

paramètres de signalisation mesurés de manière spécifique

Ces résultats n’établissent ni des effets immunitaires universels ni des résultats cliniques.

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Vilon et expression du gène de l’interleukine-2

Une autre étude expérimentale a analysé l’influence de peptides courts sur l’expression génique de l’interleukine-2 (IL-2) dans des splénocytes de souris.

Le Vilon figurait parmi les composés étudiés.

Dans les conditions expérimentales considérées, les chercheurs ont rapporté des modifications de la synthèse de l’ARNm de l’IL-2 après exposition au Vilon.

La réponse observée dépendait, entre autres, de la concentration en peptide et de la durée d’exposition.

Cette recherche est particulièrement pertinente car elle va au-delà d’une appellation générale telle que « peptide immunitaire » et examine un critère d’évaluation moléculaire concret :

Vilon / Lys-Glu

↓

Splenozytes en culture

↓

Mesure de l’expression génique de l’IL-2

Cela permet de décrire le contexte scientifique du Vilon de manière nettement plus précise que ne le permettent des affirmations non étayées concernant un « renforcement » général du système immunitaire.

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Vilon possède-t-il un récepteur spécifique ?

Aucun récepteur unique, spécifiquement lié au Vilon et caractérisé de manière exhaustive, n’a été identifié.

Cette restriction est importante pour une description scientifiquement responsable.

Le vilon ne devrait donc pas être décrit selon le même modèle pharmacologique de récepteur que, par exemple, la kisspeptine-10.

Dans le cas du vilon, la recherche expérimentale publiée couvre plutôt plusieurs niveaux d’étude possibles :

transduction du signal cellulaire

modifications de l’expression génique

prolifération cellulaire

modèles d’interaction peptide-ADN

mécanismes de régulation des peptides ultra-courts

Le lien moléculaire précis entre ces observations est moins bien établi que les mécanismes de récepteurs des ligands peptidiques ayant fait l’objet d’une caractérisation approfondie.

Cette incertitude scientifique doit être prise en compte lors de l’interprétation des recherches sur le Vilon.

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La liaison peptidique fait elle-même partie de la question de recherche

Les deux composants du Vilon – la lysine et l’acide glutamique – sont des acides aminés biologiques courants.

La particularité du Vilon réside dans son assemblage sous la forme :

Lys-Glu

Des études expérimentales ont comparé le comportement biologique du dipeptide Lys-Glu intact à celui de ses acides aminés constitutifs séparés.

Dans un modèle de culture de rate organotypique, des chercheurs ont rapporté des différences dans le comportement lié à la prolifération du dipeptide intact par rapport aux acides aminés individuels.

Des travaux de modélisation moléculaire menés dans le même domaine de recherche ont en outre étudié les interactions possibles entre le Lys-Glu et les structures d’ADN.

Ces résultats viennent étayer une question fondamentale de la recherche sur les peptides courts :

La séquence peptidique et la formation des liaisons peptidiques peuvent influencer le comportement moléculaire, même dans le cas d’une molécule extrêmement courte.

Ils n’établissent toutefois pas de mécanisme universel de régulation de l’ADN pour le Vilon.

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Vilon dans la recherche sur les peptides et l’ADN

Un domaine de recherche particulièrement caractéristique concernant les biorégulateurs à base de peptides courts porte sur les interactions possibles avec l’ADN.

Des études de modélisation moléculaire menées avec le Lys-Glu ont examiné les interactions potentielles avec des séquences d’ADN et le petit sillon de l’ADN.

Ces travaux ont notamment cherché à déterminer si le dipeptide intact possède des propriétés d’interaction différentes de celles des molécules isolées de lysine et d’acide glutamique.

Cette recherche reste d’ordre mécanistique et doit être interprétée en conséquence.

L’affirmation suivante :

« Le Vilon se lie à certains gènes et les active ou les désactive. »

irait au-delà des preuves disponibles.

Une interprétation scientifiquement plus solide serait la suivante :

Le Lys-Glu a fait l’objet d’études expérimentales et de simulations informatiques dans le cadre de modèles explorant les interactions peptide-ADN et les liens possibles avec les processus de régulation génétique.

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Identité moléculaire : Vilon est du Lys-Glu

Lors du choix de Vilon, le nom du produit ne suffit pas à lui seul.

Le matériel de recherche attendu doit correspondre à une identité chimique clairement définie.

Séquence

H-Lys-Glu-OH

Abréviation

KE

Nombre d’acides aminés

2

Formule moléculaire

C11H21N3O5

Masse moléculaire

275,30 g/mol

Numéro CAS

45234-02-4

CID PubChem

7010502

UNII

H34V7IM5ML

Ces spécifications fournissent plusieurs points de référence indépendants les uns des autres pour l’évaluation analytique du matériel de recherche fourni.

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Pourquoi la formule moléculaire exacte est-elle cruciale ?

Chez Vilon, la formule moléculaire mérite une attention particulière, car des spécifications de produits parfois contradictoires circulent en ligne.

Pour le dipeptide libre défini L-Lys-L-Glu, la spécification chimique est la suivante :

C11H21N3O5

avec un poids moléculaire de :

275,30 g/mol

Ces données ne doivent pas être remplacées par des formules ou des masses moléculaires différentes sans justification chimique.

Des données divergentes peuvent par exemple apparaître lorsque différentes formes chimiques, sels ou solvates sont mélangés entre eux.

Pour l’évaluation analytique, la règle suivante s’applique donc :

la formule moléculaire et la masse moléculaire doivent se rapporter à la même forme chimique que celle qui est effectivement fournie et analysée.

Une forme chimiquement différente (sel, solvate ou autre) doit être documentée séparément et ne doit pas être assimilée tacitement à la forme peptidique libre.

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Vilon par rapport à des peptides courts apparentés

Le Vilon constitue un point de départ particulièrement utile pour la comparaison de structures peptidiques ultra-courtes.

Peptide de recherche	Séquence	Acides aminés
Vilon	KE	2
Vesugen	KED	3
Jours d’essai	KEDG	4
ProstaMax	KEDP	4

La relation structurelle est immédiatement perceptible :

KE

KED

KEDG

KEDP

Malgré cette similitude, il ne s’agit pas de composés interchangeables.

Un seul acide aminé supplémentaire suffit à modifier :

• la masse moléculaire
• la composition chimique
• la répartition des charges
• les possibilités structurelles
• les interactions moléculaires potentielles

Chacune de ces séquences devrait donc être sélectionnée, caractérisée et documentée en tant que composé de recherche à part entière.

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Domaines de recherche pour Vilon

Biologie des thymocytes

Des travaux expérimentaux publiés ont étudié l’action de Vilon sur des thymocytes de souris, notamment en termes de prolifération et de voies de signalisation.

Recherche sur les splénocytes

Le Lys-Glu a été étudié dans des splénocytes en culture et dans des modèles de rate organotypiques.

Expression génique de l’IL-2

Des études expérimentales ont examiné les modifications de la synthèse de l’ARNm de l’IL-2 après exposition au Vilon dans des conditions de laboratoire bien définies.

Transduction du signal associée à la sphingomyéline

Des travaux de recherche menés sur des thymocytes de souris ont analysé les réactions de signalisation associées à la sphingomyélinase en présence de Vilon.

Recherche structure-fonction sur les peptides courts

Comme le Vilon ne contient que deux résidus d’acides aminés, il constitue un modèle moléculaire minimal permettant d’étudier comment la formation d’une liaison peptidique peut influencer le comportement biologique et moléculaire.

Modèles d’interaction peptide-ADN

Des recherches informatiques et expérimentales ont étudié les interactions possibles entre Lys-Glu et des systèmes moléculaires liés à l’ADN.

Ces sections décrivent des domaines de recherche scientifique et ne constituent en aucun cas des indications thérapeutiques.

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HPLC : détermination du profil de pureté

American Peptides applique une norme de pureté de 99 %+ pour le matériel de recherche Vilon.

La chromatographie liquide à haute performance (HPLC) est utilisée pour évaluer la pureté chromatographique du lot analysé.

La HPLC aide notamment à répondre à la question suivante :

Quelle proportion de l’échantillon analysé par chromatographie correspond au composant principal dans les conditions analytiques utilisées ?

L’analyse peut en outre mettre en évidence des pics d’impuretés détectables et contribuer à l’évaluation de la qualité au niveau du lot.

Une pureté HPLC élevée ne prouve toutefois pas à elle seule l’identité moléculaire.

Un composé pourrait être d’une grande pureté chromatographique sans pour autant correspondre chimiquement au Vilon.

C’est pourquoi il faut répondre à une deuxième question analytique.

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LC-MS : vérification de l’identité moléculaire

Pour la forme peptidique libre du Vilon, le poids moléculaire attendu est d’environ :

275,30 g/mol

La LC-MS fournit des informations analytiques relatives à la masse moléculaire qui peuvent être comparées à l’identité attendue de L-Lys-L-Glu.

Le cadre analytique distingue donc :

HPLC → pureté

de

LC-MS → l’identité

Cette distinction est particulièrement pertinente lorsque des spécifications moléculaires différentes ou erronées circulent parmi les offres commerciales de peptides.

Les données analytiques doivent toujours correspondre à la forme chimique réellement proposée.

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Certificat d’analyse (COA) spécifique au lot et traçabilité des lots

American Peptides apporte son soutien à Vilon en fournissant un certificat d’analyse (COA) spécifique au lot.

Le parcours de vérification est le suivant :

Vilon 20 mg

↓

Lys-Glu / Identité KE

↓

Lot de production spécifique

↓

Analyse indépendante par un tiers

↓

Analyse de pureté par HPLC

↓

Contrôle d’identité par LC-MS

↓

Certificat d’analyse (COA) spécifique au lot

Les chercheurs doivent comparer le nom du produit, le numéro de lot, les méthodes d’analyse, l’identité moléculaire et les résultats indiqués avec le matériel effectivement livré.

Cela permet d’établir un lien traçable entre le produit de recherche et sa documentation analytique.

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Vilon lyophilisé 20 mg

Le Vilon d’American Peptides est fourni sous forme de poudre de peptide lyophilisée à 20 mg.

La lyophilisation offre un format sec permettant un stockage contrôlé en laboratoire et une préparation ultérieure conformément aux exigences du test concerné.

Solubilité

Le Lys-Glu convient aux préparations aqueuses en laboratoire.

Le système de solvants spécifique, le tampon, la concentration, le pH et les autres conditions expérimentales doivent être déterminés en fonction du protocole de laboratoire concerné et de la documentation produit en vigueur.

Conservation

Le Vilon lyophilisé doit généralement être conservé à environ :

−20 °C

et protégé contre :

la lumière,

l’humidité,

et

les variations de température inutiles

Si la documentation spécifique au lot contient des conditions de stockage plus précises, celles-ci doivent prévaloir.

Ces informations concernent exclusivement le matériel de recherche destiné à un usage en laboratoire.

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Ce qu’il faut vérifier avant d’acheter du Vilon

La composition chimique du Vilon étant exceptionnellement simple, ses spécifications techniques doivent également être claires.

Toute personne souhaitant acheter 20 mg de Vilon doit pouvoir comprendre les caractéristiques suivantes :

Produit : Vilon

Quantité destinée à la recherche : 20 mg

Identité chimique : acide L-lysyl-L-glutamique

Séquence : Lys-Glu

Abréviation : KE

Nombre d’acides aminés : 2

Formule moléculaire : C11H21N3O5

Masse moléculaire : 275,30 g/mol

CAS : 45234-02-4

Forme physique : poudre lyophilisée

Norme de pureté : 99 %+

Analyse de pureté : HPLC

Contrôle d’identité : LC-MS

Documentation : COA spécifique au lot

Ces informations constituent une norme d’approvisionnement nettement plus précise que des termes généraux tels que « peptide de Khavinson » ou « biorégulateur immunitaire ».

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Foire aux questions sur le Vilon

Qu’est-ce que le Vilon ?

Le Vilon est le dipeptide synthétique L-Lys-L-Glu, souvent abrégé en Lys-Glu ou KE. Il a fait l’objet de travaux de recherche expérimentale sur les thymocytes, les splénocytes, la transduction des signaux immunitaires, l’expression génique et les mécanismes de régulation des peptides courts.

Combien d’acides aminés contient Vilon ?

Vilon ne contient que deux acides aminés :

L-lysine + acide L-glutamique

qui sont liés entre eux par une liaison peptidique.

Quelle est la séquence du Vilon ?

La séquence est la suivante :

H-Lys-Glu-OH

ou :

KE

avec des extrémités N- et C-terminales libres.

Quelle est la formule moléculaire du Vilon ?

La formule moléculaire du dipeptide libre défini L-Lys-L-Glu est :

C11H21N3O5

Quel est le poids moléculaire de Vilon ?

Sa masse moléculaire est d’environ :

275,30 g/mol

Quel est le numéro CAS du Vilon ?

Le numéro CAS 45234-02-4 est attribué au L-Lys-L-Glu, c’est-à-dire au Vilon.

Le numéro CAS 79443-38-8 est-il le numéro CAS correct pour le Vilon ?

Ce numéro apparaît dans certaines offres commerciales de Vilon. Cependant, c’est le numéro 45234-02-4 qui est utilisé pour l’identité chimique de l’acide L-lysyl-L-glutamique décrite ici.

Il est essentiel que la documentation du produit indique clairement quelle forme chimique est effectivement livrée et contrôlée par analyse.

Le Vilon est-il identique au Vesugen ?

Non.

Vilon = KE

Vesugen = KED

Le Vesugen possède un résidu d’acide aspartique supplémentaire et constitue donc un composé moléculaire différent.

Dans quel cadre le Vilon fait-il l’objet de recherches ?

Les domaines de recherche expérimentale publiés comprennent la prolifération des thymocytes, la transduction du signal associé à la sphingomyéline, l’expression du gène de l’IL-2, les modèles de splénocytes, les interactions peptide-ADN et d’autres systèmes de recherche sur les peptides courts.

Ces résultats sont expérimentaux et ne doivent pas être interprétés comme des effets thérapeutiques avérés.

Le Vilon possède-t-il un récepteur spécifique ?

Aucun récepteur spécifique au Vilon, unique et entièrement caractérisé, n’a été identifié. La littérature scientifique traite plutôt des processus de signalisation cellulaire, de l’expression génique et des mécanismes d’interaction peptide-ADN proposés.

Sous quelle forme le Vilon est-il proposé ?

Le Vilon 20 mg d’American Peptides est fourni sous forme de poudre de peptide lyophilisée destinée à la recherche.

Comment le Vilon doit-il être conservé ?

Le Vilon lyophilisé doit généralement être conservé à environ −20 °C, à l’abri de la lumière et de l’humidité. Il convient de respecter la documentation en vigueur relative au produit et au lot.

Le Vilon fait-il l’objet de tests indépendants ?

Oui. American Peptides applique une norme de pureté de 99 %+, étayée par des tests analytiques indépendants réalisés par des tiers, une analyse de pureté par HPLC, une vérification d’identité par LC-MS et une documentation COA spécifique à chaque lot.

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Acheter du Vilon 20 mg avec identité Lys-Glu vérifiée

Vilon réduit l’architecture peptidique à l’une de ses formes les plus compactes :

deux acides aminés, reliés par une seule liaison peptidique.

C’est précisément cette simplicité moléculaire qui rend ce composé intéressant pour les études expérimentales portant sur la transmission des signaux des thymocytes, la biologie des splénocytes, l’expression génique de l’IL-2, les relations structure-fonction des peptides ultra-courts et les interactions peptides-ADN proposées.

Le Vilon 20 mg d’American Peptides est défini comme L-Lys-L-Glu (KE), avec la formule moléculaire C11H21N3O5, un poids moléculaire de 275,30 g/mol et le numéro CAS 45234-02-4.

Le produit est accompagné d’une norme de pureté de 99 %+, de tests analytiques indépendants réalisés par des tiers, d’une analyse de pureté par HPLC, d’un contrôle d’identité par LC-MS, d’une traçabilité des lots et d’une documentation COA spécifique à chaque lot.

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À usage exclusif en laboratoire et à des fins de recherche. Ne pas utiliser chez l’homme ou l’animal.