Vilon 20 mg Forschungspeptid kaufen

Vilon 20 mg ist ein ultrakurzes synthetisches Dipeptid aus nur zwei Aminosäuren – L-Lysin und L-Glutaminsäure (Lys-Glu / KE) – das in experimentellen Forschungsmodellen zur Thymozytenbiologie, lymphozytenassoziierten Signalübertragung, Genexpression und Regulation durch Kurzpeptide untersucht wird.

Mit einem Molekulargewicht von lediglich 275,30 g/mol stellt Vilon eine außergewöhnlich kompakte Peptid-Forschungsverbindung dar. Veröffentlichte experimentelle Arbeiten haben Lys-Glu unter anderem in Thymozyten und Splenozyten untersucht, einschließlich Studien zu zellulärer Proliferation, sphingomyelinassoziierter Signalübertragung und Interleukin-2-Genexpression.

American Peptides bietet Vilon als 20 mg lyophilisiertes Forschungspeptid mit einem Reinheitsstandard von 99 %+, unabhängigen analytischen Tests durch Dritte, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung und chargenspezifischem Analysezertifikat (COA).

20 mg · Lys-Glu · KE · 2 Aminosäuren · 99 %+ Reinheit · HPLC + LC-MS

Vilon 20 mg auswählen

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Zwei Aminosäuren definieren Vilon

Vilon besitzt eine der einfachsten molekularen Strukturen innerhalb der Kurzpeptid-Bioregulator-Forschung.

Seine Sequenz lautet:

H-Lys-Glu-OH

oder kurz:

KE

Lediglich zwei Aminosäuren bilden das Molekül:

K — L-Lysin

E — L-Glutaminsäure

Die beiden Aminosäurereste sind über eine Peptidbindung miteinander verbunden und bilden L-Lysyl-L-glutaminsäure.

Diese scheinbar einfache Unterscheidung ist wissenschaftlich relevant.

Vilon ist nicht lediglich eine Mischung aus Lysin und Glutaminsäure. Beide Aminosäuren sind kovalent zu einem definierten Dipeptid mit eigener chemischer Struktur und spezifischen molekularen Eigenschaften verbunden.

Das resultierende freie Peptid besitzt:

Molekülformel: C11H21N3O5

Molekulargewicht: 275,30 g/mol

CAS-Nummer: 45234-02-4

PubChem CID: 7010502

Damit steht Forschern eine präzise definierte molekulare Referenz für die analytische Bewertung zur Verfügung.

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Vilon 20 mg – Produktspezifikationen

Spezifikation	Produktinformation
Produktname	Vilon
Menge	20 mg
Chemische Bezeichnung	L-Lysyl-L-glutaminsäure
Sequenz	H-Lys-Glu-OH
Einbuchstaben-Sequenz	KE
Anzahl Aminosäuren	2
Peptidklasse	Synthetisches Dipeptid / Kurzpeptid-Bioregulator
CAS-Nummer	45234-02-4
PubChem CID	7010502
UNII	H34V7IM5ML
Molekülformel	C11H21N3O5
Molekulargewicht	275,30 g/mol
Synonyme	Vilon, Lys-Glu, KE, Lysylglutaminsäure, L-Lysyl-L-glutaminsäure
Physikalische Form	Lyophilisiertes Peptidpulver
Reinheitsstandard	99 %+
Reinheitsanalyse	HPLC
Identitätsprüfung	LC-MS
Analytische Prüfung	Unabhängige Tests durch Dritte
Löslichkeit	Wasserlösliches Forschungspeptid; assayspezifische Bedingungen gemäß Dokumentation
Lagerung	Ca. −20 °C, vor Licht und Feuchtigkeit geschützt
Dokumentation	Chargenspezifisches Analysezertifikat (COA)
Verwendungszweck	Ausschließlich Labor- und wissenschaftliche Forschungszwecke

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Warum ein Peptid aus nur zwei Aminosäuren erforschen?

Dipeptide liegen strukturell an der Grenze zwischen einzelnen Aminosäuren und größeren Peptidmolekülen.

Genau diese Eigenschaft macht Vilon aus Sicht der Struktur-Funktions-Forschung interessant.

Das Molekül enthält:

einen basischen Aminosäurerest – Lysin

und

einen sauren Aminosäurerest – Glutaminsäure

verbunden durch eine einzige Peptidbindung.

Diese Bindung ist wissenschaftlich entscheidend.

Experimentelle Untersuchungen haben Lys-Glu mit seinen einzelnen Aminosäurebestandteilen verglichen, um zu erforschen, ob sich das intakte Dipeptid anders verhält als eine nicht verbundene Kombination aus Lysin und Glutaminsäure.

Daraus ergibt sich eine grundlegende Forschungsfrage:

Kann bereits die Verbindung von nur zwei Aminosäuren über eine Peptidbindung molekulare Interaktionen erzeugen, die sich von denen der einzelnen Aminosäuren unterscheiden?

Vilon bietet ein außergewöhnlich kompaktes experimentelles System zur Untersuchung dieser Fragestellung.

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Vilon und die Verbindung zur Thymusforschung

Vilon ist historisch mit dem Khavinson-Forschungsrahmen für Kurzpeptid-Bioregulatoren verbunden, insbesondere mit experimentellen Untersuchungen thymischer und immunassoziierter Systeme.

Diese Forschungsgeschichte führte zur Untersuchung von Vilon in:

• Thymozytenmodellen
• Splenozytenkulturen
• lymphozytenassoziierten Systemen
• Experimenten zur Immunzell-Signalübertragung
• Studien zur zellulären Proliferation
• Genexpressionsmodellen

Die Bezeichnung von Vilon als thymischer oder immunassoziierter Bioregulator sollte dabei im richtigen wissenschaftlichen Kontext verstanden werden.

Sie beschreibt die Forschungsgeschichte der Verbindung.

Sie bedeutet nicht, dass Vilon über einen exklusiven Thymusrezeptor verfügt oder grundsätzlich eine vorhersagbare Immunreaktion erzeugt.

Eine wissenschaftlich präzisere Beschreibung lautet:

Lys-Glu ist ein experimentell untersuchtes Dipeptid mit veröffentlichter Forschung in Thymozyten- und lymphozytenassoziierten zellulären Systemen.

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Eine Signalwegstudie, die Vilon besonders interessant macht

Ein Bereich der veröffentlichten Vilon-Forschung untersuchte Maus-Thymozyten und den Sphingomyelin-Signalweg.

Forscher verglichen Vilon (Lys-Glu) mit anderen kurzen Peptiden und analysierten Auswirkungen auf die Blastentransformation von Thymozyten sowie signalwegbezogene experimentelle Endpunkte.

Unter den Bedingungen dieses Experiments beeinflusste Vilon die Proliferation von Thymozyten und modulierte die mit Interleukin-1β assoziierte komitogene Aktivität. Darüber hinaus wurden Veränderungen der Sphingomyelinase-Aktivität beschrieben.

Diese Ergebnisse liefern einen konkreten experimentellen Rahmen für die Untersuchung von Vilon in zellulären Signalmodellen.

Die Grenzen der Daten bleiben jedoch wesentlich:

Maus-Thymozyten

kontrollierte experimentelle Bedingungen

spezifisch gemessene Signalparameter

Die Ergebnisse etablieren weder universelle Immunwirkungen noch klinische Resultate.

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Vilon und Interleukin-2-Genexpression

Eine weitere experimentelle Untersuchung analysierte den Einfluss kurzer Peptide auf die Interleukin-2-(IL-2)-Genexpression in Maus-Splenozyten.

Vilon gehörte zu den untersuchten Verbindungen.

Unter den jeweiligen experimentellen Bedingungen berichteten die Forscher über Veränderungen der IL-2-mRNA-Synthese nach Exposition gegenüber Vilon.

Die beobachtete Reaktion war unter anderem von Peptidkonzentration und Expositionsdauer abhängig.

Diese Forschung ist besonders relevant, weil sie über eine allgemeine Bezeichnung wie „Immunpeptid“ hinausgeht und einen konkreten molekularen Endpunkt untersucht:

Vilon / Lys-Glu

↓

Kultivierte Splenozyten

↓

Messung der IL-2-Genexpression

Damit lässt sich der wissenschaftliche Kontext von Vilon wesentlich präziser beschreiben als durch unbelegte Aussagen über eine allgemeine „Stärkung“ des Immunsystems.

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Besitzt Vilon einen spezifischen Rezeptor?

Ein einzelner, umfassend charakterisierter Vilon-spezifischer Rezeptor ist nicht etabliert.

Diese Einschränkung ist für eine wissenschaftlich verantwortungsvolle Beschreibung wichtig.

Vilon sollte deshalb nicht anhand desselben Rezeptor-Pharmakologie-Modells beschrieben werden wie beispielsweise Kisspeptin-10.

Bei Vilon umfasst die veröffentlichte experimentelle Forschung stattdessen mehrere mögliche Untersuchungsebenen:

zelluläre Signalübertragung

Veränderungen der Genexpression

Zellproliferation

Peptid-DNA-Interaktionsmodelle

Regulationsmechanismen ultrakurzer Peptide

Der genaue molekulare Zusammenhang zwischen diesen Beobachtungen ist weniger umfassend etabliert als die Rezeptormechanismen intensiv charakterisierter Peptidliganden.

Diese wissenschaftliche Unsicherheit sollte bei der Interpretation der Vilon-Forschung erhalten bleiben.

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Die Peptidbindung ist selbst Teil der Forschungsfrage

Die beiden Bestandteile von Vilon – Lysin und Glutaminsäure – sind gewöhnliche biologische Aminosäuren.

Das Besondere an Vilon ist ihre Verbindung als:

Lys-Glu

Experimentelle Untersuchungen haben das biologische Verhalten des intakten Lys-Glu-Dipeptids mit seinen getrennten Aminosäurebestandteilen verglichen.

In einem organotypischen Milzkulturmodell berichteten Forscher über Unterschiede im proliferationsbezogenen Verhalten des intakten Dipeptids gegenüber den einzelnen Aminosäuren.

Molekulare Modellierungsarbeiten innerhalb desselben Forschungsgebiets untersuchten darüber hinaus mögliche Interaktionen zwischen Lys-Glu und DNA-Strukturen.

Diese Ergebnisse unterstützen eine grundlegende Fragestellung der Kurzpeptidforschung:

Peptidsequenz und Peptidbindungsbildung können das molekulare Verhalten selbst bei einem extrem kurzen Molekül beeinflussen.

Sie etablieren jedoch keinen universellen DNA-Regulationsmechanismus für Vilon.

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Vilon in der Peptid-DNA-Forschung

Ein besonders charakteristischer Forschungsbereich zu Kurzpeptid-Bioregulatoren betrifft mögliche Interaktionen mit DNA.

Molekulare Modellierungsstudien mit Lys-Glu haben potenzielle Wechselwirkungen mit DNA-Sequenzen und der kleinen Furche der DNA untersucht.

Dabei wurde unter anderem erforscht, ob das intakte Dipeptid Interaktionseigenschaften besitzt, die sich von denen isolierter Lysin- und Glutaminsäuremoleküle unterscheiden.

Diese Forschung bleibt mechanistisch und sollte entsprechend interpretiert werden.

Die Aussage:

„Vilon bindet bestimmte Gene und schaltet sie ein oder aus.“

würde über die verfügbare Evidenz hinausgehen.

Eine wissenschaftlich belastbarere Einordnung lautet:

Lys-Glu wurde experimentell und computergestützt in Modellen untersucht, die Peptid-DNA-Interaktionen und mögliche Zusammenhänge mit Genregulationsprozessen erforschen.

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Molekulare Identität: Vilon ist Lys-Glu

Bei der Auswahl von Vilon reicht der Produktname allein nicht aus.

Das erwartete Forschungsmaterial sollte einer eindeutig definierten chemischen Identität entsprechen.

Sequenz

H-Lys-Glu-OH

Abkürzung

KE

Anzahl der Aminosäuren

2

Molekülformel

C11H21N3O5

Molekulargewicht

275,30 g/mol

CAS-Nummer

45234-02-4

PubChem CID

7010502

UNII

H34V7IM5ML

Diese Spezifikationen schaffen mehrere voneinander unabhängige Referenzpunkte für die analytische Bewertung des gelieferten Forschungsmaterials.

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Warum die korrekte Molekülformel entscheidend ist

Bei Vilon verdient die Molekülformel besondere Aufmerksamkeit, da online teilweise widersprüchliche Produktspezifikationen verbreitet werden.

Für das definierte freie Dipeptid L-Lys-L-Glu lautet die chemische Spezifikation:

C11H21N3O5

mit einem Molekulargewicht von:

275,30 g/mol

Diese Angaben sollten nicht ohne chemische Begründung durch abweichende Formeln oder Molekülmassen ersetzt werden.

Unterschiedliche Angaben können beispielsweise entstehen, wenn verschiedene chemische Formen, Salze oder Solvate miteinander vermischt werden.

Für die analytische Bewertung gilt deshalb:

Die Molekülformel und Molekülmasse müssen sich auf dieselbe chemische Form beziehen, die tatsächlich geliefert und analysiert wird.

Eine chemisch unterschiedliche Salz-, Solvat- oder andere Form sollte separat dokumentiert werden und nicht stillschweigend der freien Peptidform gleichgesetzt werden.

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Vilon im Vergleich zu verwandten Kurzpeptiden

Vilon bietet einen besonders nützlichen Ausgangspunkt für den Vergleich ultrakurzer Peptidstrukturen.

Forschungspeptid	Sequenz	Aminosäuren
Vilon	KE	2
Vesugen	KED	3
Testagen	KEDG	4
ProstaMax	KEDP	4

Die strukturelle Beziehung ist unmittelbar erkennbar:

KE

KED

KEDG

KEDP

Trotz dieser Ähnlichkeit handelt es sich nicht um austauschbare Verbindungen.

Schon eine einzige zusätzliche Aminosäure verändert:

• Molekülmasse
• chemische Zusammensetzung
• Ladungsverteilung
• strukturelle Möglichkeiten
• potenzielle molekulare Interaktionen

Jede dieser Sequenzen sollte daher als eigenständige Forschungsverbindung ausgewählt, charakterisiert und dokumentiert werden.

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Forschungsbereiche für Vilon

Thymozytenbiologie

Veröffentlichte experimentelle Forschung hat Vilon in Maus-Thymozyten untersucht, einschließlich proliferations- und signalwegbezogener Endpunkte.

Splenozytenforschung

Lys-Glu wurde in kultivierten Splenozyten und organotypischen Milzmodellen untersucht.

IL-2-Genexpression

Experimentelle Studien haben Veränderungen der IL-2-mRNA-Synthese nach Exposition gegenüber Vilon unter definierten Laborbedingungen untersucht.

Sphingomyelinassoziierte Signalübertragung

Forschungsarbeiten mit Maus-Thymozyten analysierten sphingomyelinaseassoziierte Signalreaktionen in Gegenwart von Vilon.

Struktur-Funktions-Forschung an Kurzpeptiden

Da Vilon nur zwei Aminosäurereste enthält, bietet es ein minimales molekulares Modell zur Untersuchung der Frage, wie die Bildung einer Peptidbindung das biologische und molekulare Verhalten beeinflussen kann.

Peptid-DNA-Interaktionsmodelle

Computergestützte und experimentelle Forschung hat mögliche Interaktionen zwischen Lys-Glu und DNA-bezogenen molekularen Systemen untersucht.

Diese Bereiche beschreiben wissenschaftliche Forschungsfelder und keine therapeutischen Indikationen.

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HPLC: Bestimmung des Reinheitsprofils

American Peptides wendet für Vilon-Forschungsmaterial einen Reinheitsstandard von 99 %+ an.

Die Hochleistungsflüssigkeitschromatographie (HPLC) wird zur Bewertung der chromatographischen Reinheit der untersuchten Charge eingesetzt.

HPLC hilft insbesondere bei der Beantwortung der Frage:

Welcher Anteil der chromatographisch erfassten Probe entspricht unter den verwendeten analytischen Bedingungen der Hauptkomponente?

Die Analyse kann darüber hinaus nachweisbare Verunreinigungspeaks sichtbar machen und die Qualitätsbewertung auf Chargenebene unterstützen.

Eine hohe HPLC-Reinheit beweist jedoch nicht unabhängig die molekulare Identität.

Eine Verbindung könnte chromatographisch hochrein sein und dennoch chemisch nicht Vilon entsprechen.

Deshalb muss eine zweite analytische Frage beantwortet werden.

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LC-MS: Überprüfung der molekularen Identität

Für die freie Vilon-Peptidform beträgt das erwartete Molekulargewicht ungefähr:

275,30 g/mol

LC-MS liefert molekülmassenbezogene analytische Informationen, die mit der erwarteten Identität von L-Lys-L-Glu verglichen werden können.

Der analytische Rahmen trennt daher:

HPLC → Reinheit

von

LC-MS → Identität

Diese Unterscheidung ist besonders relevant, wenn unterschiedliche oder fehlerhafte molekulare Spezifikationen zwischen kommerziellen Peptidangeboten zirkulieren.

Die analytischen Daten sollten immer der tatsächlich angebotenen chemischen Form entsprechen.

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Chargenspezifisches COA und Losrückverfolgbarkeit

American Peptides unterstützt Vilon mit einem chargenspezifischen Analysezertifikat (COA).

Der Verifizierungsweg lautet:

Vilon 20 mg

↓

Lys-Glu / KE-Identität

↓

Spezifische Produktionscharge

↓

Unabhängige Analyse durch Dritte

↓

HPLC-Reinheitsanalyse

↓

LC-MS-Identitätsprüfung

↓

Chargenspezifisches COA

Forscher sollten Produktname, Chargen-/Losnummer, analytische Methoden, molekulare Identität und ausgewiesene Ergebnisse mit dem tatsächlich gelieferten Material vergleichen.

Dadurch entsteht eine nachvollziehbare Verbindung zwischen dem Forschungsprodukt und seiner analytischen Dokumentation.

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Lyophilisiertes Vilon 20 mg

American Peptides Vilon wird als 20 mg lyophilisiertes Peptidpulver bereitgestellt.

Die Lyophilisation bietet ein trockenes Format für kontrollierte Laborlagerung und anschließende Vorbereitung entsprechend den Anforderungen des jeweiligen Assays.

Löslichkeit

Lys-Glu eignet sich für wässrige Laborpräparationen.

Das konkrete Lösungsmittelsystem, der Puffer, die Konzentration, der pH-Wert und weitere experimentelle Bedingungen sollten anhand des jeweiligen Laborprotokolls und der geltenden Produktdokumentation bestimmt werden.

Lagerung

Lyophilisiertes Vilon sollte im Allgemeinen bei ungefähr:

−20 °C

gelagert und geschützt werden vor:

Licht

Feuchtigkeit

und

unnötigen Temperaturschwankungen

Wenn die chargenspezifische Dokumentation genauere Lagerungsbedingungen enthält, sollten diese Vorrang haben.

Diese Angaben beziehen sich ausschließlich auf Forschungsmaterial für Laborzwecke.

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Was Sie vor dem Kauf von Vilon prüfen sollten

Da Vilon chemisch außergewöhnlich einfach aufgebaut ist, sollten auch seine Produktspezifikationen eindeutig sein.

Wer Vilon 20 mg kaufen möchte, sollte folgende Merkmale nachvollziehen können:

Produkt: Vilon

Forschungsmenge: 20 mg

Chemische Identität: L-Lysyl-L-glutaminsäure

Sequenz: Lys-Glu

Abkürzung: KE

Anzahl Aminosäuren: 2

Molekülformel: C11H21N3O5

Molekulargewicht: 275,30 g/mol

CAS: 45234-02-4

Physikalische Form: Lyophilisiertes Pulver

Reinheitsstandard: 99 %+

Reinheitsanalyse: HPLC

Identitätsprüfung: LC-MS

Dokumentation: Chargenspezifisches COA

Diese Informationen schaffen einen deutlich aussagekräftigeren Beschaffungsstandard als allgemeine Begriffe wie „Khavinson-Peptid“ oder „Immun-Bioregulator“.

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Häufig gestellte Fragen zu Vilon

Was ist Vilon?

Vilon ist das synthetische Dipeptid L-Lys-L-Glu, häufig abgekürzt als Lys-Glu oder KE. Es wurde in experimentellen Forschungsarbeiten zu Thymozyten, Splenozyten, immunassoziierter Signalübertragung, Genexpression und Regulationsmechanismen kurzer Peptide untersucht.

Wie viele Aminosäuren enthält Vilon?

Vilon enthält lediglich zwei Aminosäuren:

L-Lysin + L-Glutaminsäure

die über eine Peptidbindung miteinander verbunden sind.

Welche Sequenz hat Vilon?

Die Sequenz lautet:

H-Lys-Glu-OH

oder:

KE

mit freien N- und C-Termini.

Welche Molekülformel hat Vilon?

Die Molekülformel des definierten freien L-Lys-L-Glu-Dipeptids lautet:

C11H21N3O5

Welches Molekulargewicht hat Vilon?

Das Molekulargewicht beträgt ungefähr:

275,30 g/mol

Welche CAS-Nummer hat Vilon?

Für L-Lys-L-Glu beziehungsweise Vilon wird CAS 45234-02-4 angegeben.

Ist CAS 79443-38-8 die richtige CAS-Nummer für Vilon?

Diese Kennung erscheint in einigen kommerziellen Vilon-Angeboten. Für die hier beschriebene chemische Identität von L-Lysyl-L-glutaminsäure wird jedoch 45234-02-4 verwendet.

Entscheidend ist, dass die Produktdokumentation eindeutig angibt, welche chemische Form tatsächlich geliefert und analytisch geprüft wird.

Ist Vilon dasselbe wie Vesugen?

Nein.

Vilon = KE

Vesugen = KED

Vesugen besitzt einen zusätzlichen Asparaginsäurerest und ist daher eine andere molekulare Verbindung.

Wofür wird Vilon erforscht?

Veröffentlichte experimentelle Forschungsbereiche umfassen Thymozytenproliferation, sphingomyelinassoziierte Signalübertragung, IL-2-Genexpression, Splenozytenmodelle, Peptid-DNA-Interaktionen und weitere Kurzpeptid-Forschungssysteme.

Diese Ergebnisse sind experimentell und sollten nicht als etablierte therapeutische Wirkungen interpretiert werden.

Hat Vilon einen spezifischen Rezeptor?

Ein einzelner, umfassend charakterisierter Vilon-spezifischer Rezeptor ist nicht etabliert. Die Forschungsliteratur umfasst stattdessen zelluläre Signalprozesse, Genexpression und vorgeschlagene Peptid-DNA-Interaktionsmechanismen.

In welcher Form wird Vilon angeboten?

American Peptides Vilon 20 mg wird als lyophilisiertes Forschungspeptidpulver bereitgestellt.

Wie sollte Vilon gelagert werden?

Lyophilisiertes Vilon sollte im Allgemeinen bei ungefähr −20 °C und geschützt vor Licht und Feuchtigkeit gelagert werden. Die geltende Produkt- und Chargendokumentation sollte berücksichtigt werden.

Wird Vilon unabhängig getestet?

Ja. American Peptides wendet einen Reinheitsstandard von 99 %+ an, unterstützt durch unabhängige analytische Tests durch Dritte, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung und chargenspezifische COA-Dokumentation.

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Vilon 20 mg kaufen mit verifizierter Lys-Glu-Identität

Vilon reduziert die Peptidarchitektur auf eine ihrer kompaktesten Formen:

zwei Aminosäuren, verbunden durch eine einzige Peptidbindung.

Gerade diese molekulare Einfachheit macht die Verbindung für experimentelle Fragestellungen zu Thymozyten-Signalübertragung, Splenozytenbiologie, IL-2-Genexpression, Struktur-Funktions-Beziehungen ultrakurzer Peptide und vorgeschlagenen Peptid-DNA-Interaktionen interessant.

American Peptides Vilon 20 mg wird als L-Lys-L-Glu (KE) mit der Molekülformel C11H21N3O5, einem Molekulargewicht von 275,30 g/mol und CAS 45234-02-4 definiert.

Das Produkt wird durch einen Reinheitsstandard von 99 %+, unabhängige analytische Tests durch Dritte, HPLC-Reinheitsanalyse, LC-MS-Identitätsprüfung, Chargen-/Losrückverfolgbarkeit und chargenspezifische COA-Dokumentation unterstützt.

Vilon 20 mg auswählen

Chargenspezifisches COA prüfen

Nur für Labor- und Forschungszwecke. Nicht zur Anwendung bei Menschen oder Tieren.